• Выделение казеина из молока


    Опыт 3. Выделение казеина из молока

    В молоке общее содержание белков находится , как правило, в пределах 2,9-4,0%. Белки молока делят на две группы: казеиновые и сывороточные. Среди белков молока рассматривают : основных белков: казеины (αs1-, αs2-, β-), сывороточные белки (β-лактоглобулин, α-лактоальбумин), альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, β2-микроглобулин, лактоферрин, церулоплазмин и компонент 3 протеозопептонов.

    Основной белок коровьего молока – казеин – является фосфопротеидом. На его долю приходится около 80% белкового азота молока. Казеины – это группа гетерогенных фосфопротеидов, самоассоциирующихся в мицеллы в присутствии кальция, цитратов и фосфатов. Основная часть казеина (около 95%) в молоке содержится в виде казеиновых мицелл. Мицеллы соединены между собой с помощью кальция и мицелярного фосфата.

    Казеин можно выделить из молока добавлением уксусной кислоты до изоэлектрической точки (рН 4,6). Белок выделяется в виде мягкого, медленно оседающего осадка.

    Приборы и реактивы: химический стакан на 100 мл; мерный цилиндр на 100 мл; стеклянные палочки; пробирки; воронки; бумажные фильтры; пипетки; 10% раствор уксусной кислоты; универсальная индикаторная бумага; 10 % раствор гидроксида натрия; молоко; азотная кислота концентрированная; гидроксид аммония концентрированный; спиртовка.

    Методика выполнения работы

    В стакан емкостью 100 мл налить 20 мл молока и прилить равный объем дистиллированной воды. К этой смесим осторожно, по стеклянной палочке прилить 10% раствор уксусной кислоты до рН 4,6 (2-3 мл уксусной кислоты), рН раствора определить с помощью универсального индикатора. Для этого стеклянной палочкой наносят каплю на универсальную индикаторную бумагу и по шкале определить рН. При рН 4,6 казеин выпадает в осадок. Ему дают отстояться 10 минут. Слить без взбалтывания надосадочную жидкость. В оставшийся осадок добавить по каплям 10% раствор гидроксида натрия до растворения осадка. Полученный раствор отфильтровать через влажный фильтр. С фильтратом провести цветные реакции (биуретовую и ксантопротеиновую).

    Подавляющее большинство белков и пептидов при нагревании с крепкой азотной кислотой дает желтое окрашивание, переходящее в оранжевое при добавлении щелочи или аммиака. Эта реакция характерна для бензольного ядра циклических аминокислот. При действии крепкой азотной кислоты на эти аминокислоты происходит нитрование бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета.

    В пробирку с фильтратом прилить 5-6 капель концентрированной азотной кислоты. Появляется осадок свернувшегося белка, который при осторожном нагревании окрашивается в желтый цвет. Дать пробирке охладиться и осторожно прибавить концентрированный аммиак.

     

    Оформление результатов опыта

    Полученные результаты записывают в таблицу 3.

    Таблица 3

    Образец Цветная реакция Окраска Вывод
           

     

    1.3.4 Опыт 4. Колориметрический метод определения содержания доступного лизина

    Метод основан на взаимодействии между отрицательно заряженными группами кислого красителя и положительно заряженными группами аминокислот, содержащими азот основных аминокислот – лизина, гистидина и аргинина с образованием нерастворимого комплекса «белок – краситель».

    В одном из двух параллельных определений предварительно проводят блокирование свободных ε-аминогрупп лизина пропионовым ангидридом. После удаления нерастворимого комплекса по оптической плотности раствора, используя градуировочный график, определяют количество непрореагировавшего красителя и расчетным путем устанавливают содержание доступного лизина в продукте.

    Приборы реактивы: колбы конические на 250 мл; лабораторный встряхиватель; стеклянные фильтры; пипетки Мора на 1мл; мерные цилиндры на 100 мл; спектрофотометр, работающий в области спектра, включающей длину волны 475 нм; краситель «Оранж Ж»; пропионовый ангидрид; кислота лимонная.

    Подготовка к анализу

    Читайте также:

     

    ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА №3 ВЫДЕЛЕНИЕ КАЗЕИНА ИЗ МОЛОКА

    ЛАБОРАТОРНАЯ  работа №3

     

     

    Казеин – важнейший белок молока. Он относится к фосфопротеинам. Остатки фосфорной кислоты в молекуле казеина связаны с остатками серина.  При подкислении до рН 4,7 (изоэлектрическая точка казеина) белок выпадает в осадок.

    Добавление избытка кислоты вызывает перезарядку белковых молекул и переход их снова в раствор.

    Реактивы: молоко цельное обезжиренное; 10 %-й раствор уксусной кислоты; 1 %-й раствор гидроксида натрия; 5 %-й раствор сульфата меди.

    Оборудование:  пробирки, воронка для фильтрования, бумажный фильтр.

    Ход работы

    Задание 1. Выделение казеина.

    1. В пробирку внесите 2 см3 молока, прибавьте столько же дистиллированной воды и полученную смесь перемешайте.
    2. К раствору прибавляйте по каплям  10 %-й раствор уксусной кислоты до образования осадка. Избегайте избытка кислоты.
    3. Осадок отфильтруйте на бумажном фильтре и промойте несколько раз  дистиллированной водой (на фильтре).
    4. Растворите осадок в 1 %-м растворе щелочи. Полученный раствор профильтруйте через смоченный водой фильтр.

    Задание № 2. Качественная реакция на белок.

    1. К 1 см3 профильтрованного раствора добавьте 1 каплю раствора сульфата меди. Образуется характерное для белков красно-фиолетовое окрашивание.

    Оформление результатов

    Опишите ход выполнения работы. Объясните наблюдаемые явления.

    1.3.3 Опыт 3. Выделение казеина из молока

    В молоке общее содержание белков находится, как правило, в пределах 2,9–4,0 %. Белки молока делят на две группы: казеиновые и сывороточные. Среди белков молока рассматривают : основных белков: казеины (αs1–, αs2–, β–), сывороточные белки (β–лактоглобулин, α–лактоальбумин), альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, β2–микроглобулин, лактоферрин, церулоплазмин и компонент 3 протеозопептонов.

    Основной белок коровьего молока – казеин – является фосфопротеидом. На его долю приходится около 80% белкового азота молока. Казеины – это группа гетерогенных фосфопротеидов, самоассоциирующихся в мицеллы в присутствии кальция, цитратов и фосфатов. Основная часть казеина (около 95 %) в молоке содержится в виде казеиновых мицелл. Мицеллы соединены между собой с помощью кальция и мицелярного фосфата.

    Казеин можно выделить из молока добавлением уксусной кислоты до изоэлектрической точки (рН 4,6). Белок выделяется в виде мягкого, медленно оседающего осадка.

    Приборы и реактивы: химический стакан на 100 мл; мерный цилиндр на 100 мл; стеклянные палочки; пробирки; воронки; бумажные фильтры; пипетки; 10 % раствор уксусной кислоты; универсальная индикаторная бумага; 10 % раствор гидроксида натрия; молоко; азотная кислота концентрированная; гидроксид аммония концентрированный; спиртовка.

    Методика выполнения работы

    В стакан емкостью 100 мл налить 20 мл молока и прилить равный объем дистиллированной воды. К этой смесим осторожно, по стеклянной палочке прилить 10 % раствор уксусной кислоты до рН 4,6 (2–3 мл уксусной кислоты), рН раствора определить с помощью универсального индикатора. Для этого стеклянной палочкой наносят каплю на универсальную индикаторную бумагу и по шкале определить рН. При рН 4,6 казеин выпадает в осадок. Ему дают отстояться 10 минут. Слить без взбалтывания надосадочную жидкость. В оставшийся осадок добавить по каплям 10 % раствор гидроксида натрия до растворения осадка. Полученный раствор отфильтровать через влажный фильтр. С фильтратом провести цветные реакции (биуретовую и ксантопротеиновую).

    Подавляющее большинство белков и пептидов при нагревании с крепкой азотной кислотой дает желтое окрашивание, переходящее в оранжевое при добавлении щелочи или аммиака. Эта реакция характерна для бензольного ядра циклических аминокислот. При действии крепкой азотной кислоты на эти аминокислоты происходит нитрование бензольного кольца с образованием нитросоединений желтого цвета.

    В пробирку с фильтратом прилить 5–6 капель концентрированной азотной кислоты. Появляется осадок свернувшегося белка, который при осторожном нагревании окрашивается в желтый цвет. Дать пробирке охладиться и осторожно прибавить концентрированный аммиак.

    Оформление результатов опыта

    Полученные результаты записывают в таблицу 3.

    Таблица 3

    Образец

    Цветная реакция

    Окраска

    Вывод

    1.3.4 Опыт 4. Определение степени денатурации белка

    В пищевой технологии особое практическое значение имеет процессы гидролиза и денатурации белков. В основе денатурации белков лежит нарушение упорядоченного расположения полипептидных цепей во вторичной, третичной структуре молекулы в результате разрыва некоторых внутримолекулярных связей. При денатурации изменяются физические свойства белков, снижается их растворимость, способность к гидратации, агрегированию, утрачиваются биологические свойства.

    В результате разрыва внутримолекулярных связей (водородных, солевых) пептидные цепи частично развертываются, в результате чего функциональные группы становятся более активными или более доступными для воздействия реагентов или ферментов. Для тепловой денатурации белков особенно характерно увеличение реактивности –SH– групп.

    Денатурация белков происходит под воздействием тепла, начиная с 60 ºС, при механическом воздействии (давлении, растирании, встряхивании и т.д.) и под действием химических реагентов.

    Приборы и реактивы: 0,5 М раствор хлорида калия; биуретовый реактив (1,5 г сульфата меди (CuSO4·5H2O) и 6,0 г виннокислого натрия-калия (NaKC4H4O6·4H2O) растворяют в 500 мл воды. К этому раствору при хорошем помешивании добавляют 300 мл 10 % раствора NaOH свободного от Na2CO3, и 2 г KI для предотвращения самопроизвольного восстановления. Раствор доводят до 2 мл и хранят в полиэтиленовой склянке).

    Примечание. Биуретовую реакцию нельзя проводить в присутствии солей аммония в виду образования медноаммиачных комплексов.

    Извлечение белков осуществляют одним из перечисленных ниже способов:

    1) Раствор растительных белков. К 40 г пшеничной муки прибавляют 160 мл дистиллированной воды, перемешивают и колбу переносят в холодильник (1–2 °С) на сутки, затем снова перемешивают и фильтруют вначале через гигроскопическую вату, а потом через складчатый бумажный фильтр. Раствор содержит главным образом альбумины. Хранят в холодильнике.

    2) Отвешивают 5 г муки, заливают 10 мл раствора хлорида калия (КСI) и ставят на встряхиватель на 5 минут. Полученную суспензию переносят в центрифужную пробирку на 50 мл и добавляют 35 мл раствора КСI. Пробирки закрывают резиновыми пробками и встряхивают 15 минут. Через 15 минут осадок отделяют на центрифуге при 5000 об/мин в течение 5 минут. Экстракт сливают в мерную колбу на 100 мл через воронку с ватным фильтром, который помещают в горлышко воронки. Извлечение раствором КСI повторяют еще три раза, но с 10 мл растворителя. При тщательном извлечении, в солевую вытяжку переходят не менее 30 % от общего количества азота. После добавления новой порции растворителя осадок в пробирке хорошо перемешивают палочкой. Экстракцию солевым раствором заканчивают промыванием осадка 20–30 мл дистиллированной воды, которую после перемешивания и центрифугирования сливают в мерную колбу с солевыми вытяжками и доводят до метки водой.

    Денатурация белков при нагревании

    Навеску муки 5 г отвешивают в алюминиевой бюксе на весах и нагревают в течение 30 минут в зависимости от заданного режима на водяной бане или электроплитке. Извлечение белков осуществляют по методике, описанной выше.

    Денатурация белка при механическом воздействии

    Отвешивают 5 г муки и тщательно растирают в фарфоровой ступке с 0,2 г стеклянного песка в течение 30 минут. Извлечение белков осуществляют по методике, описанной выше.

    Количественное определение растворимых белков

    Содержание водо- и солерастворимых белков определяют колориметрическим методом с биуретовым реактивом. Метод основан на определении интенсивности окраски, возникающей в результате взаимодействия белков с ионами меди в щелочном растворе. При этом раствор белка окрашивается в сине–фиолетовый цвет.

    Для проведения реакции 1 мл исследуемого раствора, содержащего (1–10) мг белка, смешивают с 4 мл биуретового реактива, оставляют на 30 минут при комнатной температуре в темноте шкафу. По истечению времени определяют оптическую плотность при длине волны 540 нм против воды.

    Расчет белка ведут по формуле:

    где, С – количество белка, найденное по калибровочному графику, мг/мл;

    V – объем разведения, мл

    П – навеска, г

    1000 – перевод мг в г

    Построение калибровочного графика

    Для построения калибровочного графика 100 мг кристаллического альбумина растворяют в 10 мл физиологического раствора и делают следующие разведения:

    Раствор 1. 100 мг альбумина + 10 мл 0,85 % раствора поваренной соли = 10 мг белка в 1 мл.

    Раствор 2. 2 мл р-ра 1 + 0,7 мл физ. раствор = 7 мг белка в 1 мл.

    Раствор 3. 4 мл р-ра 2 + 4 мл физ. раствора = 5 мг белка в 1 мл.

    Раствор 4. 5 мл р-ра 3 + 5 мл физ. раствора = 2,5 мг белка в 1 мл.

    Раствор 5. 5 мл р-ра 4 + 5 мл физ. раствора = 1,5 мг белка в 1 мл.

    Раствор 6. 5 мл р-ра 5 + 5 мл физ. раствора = 0,625 мг белка в 1 мл.

    Из каждого разведения берут по одному мл для проведения биуретовой реакции.

    Для построения калибровочного графика (средние данные, полученные из 4–х повторностей) на оси ординат откладывают оптическую плотность, а на оси абсцисс – концентрацию альбумина, выраженную в мг на мл измеряемого раствора.

    Расчет степени денатурации белка

    Степень денатурации белков устанавливают по уменьшению растворимости по формуле:

    где, Бд – количество растворимых белков после денатурации, %;

    Бисх – количество растворимых белков в исходной пробе до денатурации, %.

    Работа № 3. Выделение казеиногена из молока — Студопедия

    В молоке казеиноген содержится в виде растворимой кальциевой соли. При подкислении достигается изоэлектрическая точка, и казеиноген выпадает в осадок в свободном виде. Избыток кислоты мешает осаждению, т.к. при pH ниже изоэлектрической точки (pH=4,7) молекулы белка перезаряжаются, и казеиноген вновь переходит в раствор.

    Ход работы. Молоко (2 мл) разбавляют равным объемом дистиллированной воды и осаждают казеиноген добавлением 2 капель 10% раствора уксусной кислоты. Казеин выделяется в виде хлопьевидного осадка, который отфильтровывают и промывают на фильтре дистиллированной водой (2-3 раза). Небольшие порции осадка снимают с фильтра стеклянной палочкой и употребляют для цветных реакций на белки (провести биуретовую пробу).

    Работа № 4. Гидролиз казеина и открытие в гидролизате фосфорной кислоты.

    Ход работы. 100 мг порошка казеина растворяют в пробирке в 3 мл 10% раствора едкого натра или кали. Пробирку закрывают пробкой со стеклянной трубкой в качестве холодильника, закрепляют ее на асбестовой сетке металлической лапкой и нагревают. Через час после начала кипения жидкости гидролиз прекращают, жидкости дают остыть и нейтрализуют ее концентрированной азотной кислотой (12-15 капель) до слабокислой реакции на лакмус. При нейтрализации выпадает осадок высокомолекулярных продуктов неполного гидролиза белков (пептоны). После отстаивания жидкость фильтруют, с фильтром проделывают молибденовую пробу на фосфорную кислоту (к 20 каплям молибденового реактива добавляют 2-3 капли гидролизата и кипятят несколько минут на голом огне). Выпадает небольшой кристаллический осадок фосфорномолибденовокислого аммония (лимонно-желтого цвета).


    12(NH4)2·Mo O4 + H3PO4 + 21HNO3 → (NH4)3PO4·12Mo O3 + 21 NH4NO3 + 12 H2O

    желтый кристаллический осадок

    По результатам проведенных качественных проб на простетические группы сложных белков заполните следующую таблицу:

    Сложный белок Простетическая группа Реакция, характерная для простетической группы Результат Чем обусловлена реакция
             

    В каких продуктах есть казеин?

    Отказ от ответсвенности

    Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

    Чем полезен казеин, чем вреден, в каких продуктах содержится, что такое непереносимость казеина?

    Казеин – это белок, который образуется при створаживании молока. Рассказываем, чем
    он полезен, чем вреден, в каких продуктах содержится, что такое непереносимость казеина.

    Казеин – это белок, который образуется при створаживании молока. Изначально он присутствует в нем в виде соли казеинат кальция. Этот питательный элемент является одним из главных молочных белков наряду с сывороточными. Он присутствует во всех молочных продуктах.

    Польза и вред казеина

    Казеин – отличный источник заменимых и незаменимых аминокислот. В основном, пользу казеина определяют именно аминокислоты, выполняющие в организме человека огромное количество функций. Они являются основным строительным материалом для всех тканей, укрепляют межклеточные связи, нормализуют пищеварение, работу кишечника и сердечно-сосудистой системы, участвуют в создании нервных волокон. Достаточное потребление белка – залог упругой и подтянутой кожи, быстрого заживления ран, прочных ногтей и волос. 

    Внимание! Благодаря наличию в составе казеина фосфора и кальция укрепляются костные ткани и хрящи, обеспечивается нормальная подвижность суставов.


    Казеин полезен не для всех. Некоторые люди страдают от непереносимости этого белка. При употреблении молочных продуктов, у них могут проявиться такие побочные симптомы, как расстройство кишечника, воспаление глаз, отечность слизистых оболочек и затруднение дыхания, сыпь, насморк. 

    Непереносимость – это не то же самое, что аллергия. Симптомы этих патологий схожи. Но причина возникновения различна. Аллергическая реакция в ответ на употребление молочных продуктов обычно проявляется в детском возрасте и со временем исчезает. Непереносимость казеина сравнима с непереносимостью глютена. Это генетическое заболевание, при котором фермент лактаза, ответственный за расщепление белка, синтезируется в недостаточном количестве или не производится вовсе. Излечиться от такой патологии невозможно.

    В чем содержится?

    Казеин – один из главных молочных белков. Он присутствует во всех изделиях из молока и в нем самом. Количественное содержание казеина в продуктах (% в 100 г):

    • коровье молоко – 0,8;
    • овечье, ослиное, кобылье молоко – 0,5;
    • козье молоко – 0,8;
    • сыры Чеддер и Гауда – 0,3;
    • сыр Моцарелла – 0,27;
    • Сыр Адыгейский – 0,25;
    • сыр Брынза – 0,24;
    • козий сыр – 0,26;
    • овечий сыр – 0,25;
    • творог – 0,22;
    • нежирный творог – 0,17;
    • сметана 20% - 0,15;
    • кефир, простокваша – 0,15;
    • айран – 0,13;
    • кумыс – 0,1;
    • сливки – 0,1;
    • молочный шоколад – 0,05;
    • мороженое – 0,03.

    Внимание! При непереносимости казеина нельзя употреблять молочные продукты. Но у них есть хорошая альтернатива – молоко растительного происхождения, к примеру, соевое или кокосовое. В нем не меньше витаминов и минералов. А в качестве источника легкоусвояемого белка можно есть филе птицы, яйца и рыбу.

    Отказ от ответсвенности

    Обращаем ваше внимание, что вся информация, размещённая на сайте Prowellness предоставлена исключительно в ознакомительных целях и не является персональной программой, прямой рекомендацией к действию или врачебными советами. Не используйте данные материалы для диагностики, лечения или проведения любых медицинских манипуляций. Перед применением любой методики или употреблением любого продукта проконсультируйтесь с врачом. Данный сайт не является специализированным медицинским порталом и не заменяет профессиональной консультации специалиста. Владелец Сайта не несет никакой ответственности ни перед какой стороной, понесший косвенный или прямой ущерб в результате неправильного использования материалов, размещенных на данном ресурсе.

    Казеин из молока - Справочник химика 21

        Фосфопротеиды. Содержат фосфорную кислоту, связанную с белком в виде сложного эфира оксиаминокислоты (серина). Фосфопротеиды —слабые многоосновные кислоты. Они не свертываются при нагревании. К фосфопротеидам относятся казеин из молока, вителлин из желтка яйца и пр. Казеин содержится в молоке в виде кальциевой соли. В присутствии кислот казеин выделяется в нерастворимом виде (створаживается). [c.712]
        Химический состав казеияа. Коагулировать казеин из молока можно рядом способов. Мы уже знакомились с ними в главе II. На практике—в технике и в научно-исследовательских работах—пользуются, главным образом, лишь двумя способами. Казеин осаждают или кислотой, доводя молоко до pH == 4,6, соответствующего изо-электрическому состоянию казеина, или действуя протеолитическими ферментами. Получаемые разными способами казенны нельзя считать идентичными. Казеин, полученный методом Гаммарстена (осаждением кислотой), почти не содержит золы. Его элементарный состав (почти совпадающие данные различных американских авторов) приводится в табл. 5. [c.61]

        Промышленное использование белковых веществ. Главное назначение белка — быть использованным в качестве питательного вещества. Но белковые вещества находят применение и в различных отраслях промышленности. Белок используется в текстильной промышленности для выделки шерстяных и шелковых тканей в кожевенном производстве широко используют шкуры животных из костей готовят клей (столярный клей). Белки идут для приготовления пластических масс. Так, напри мер, казеин из молока применяется для изготовления пластмассы — галалита, получаемого взаимодействием формалина с прессованным казеином. Казеин из молока может быть применен и для приготовления искусственной шерсти. [c.345]

        Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов.  [c.191]


        С физико-химической стороны оба белковые вещества — и альбумин и глобулин — являются ясно выраженными эмульсоидами, в растворе они удерживаются не только силой заряда, но и водной оболочкой. Поэтому после выделения казеина из молока в молочной сыворртке продолжают оставаться и альбумин и глобулин. Между собою они отличаются температурой тепловой денатурации, которая у альбумина ниже, нежели у глобулина, и наступает при 72°. Коагуляцией альбумина нагреванием сыворотки можно отделить его от глобулина, который останется в сыворотке. [c.69]

        Работа 3. Выделение казеина из молока [c.8]

        Триптофан принадлежит к классу аминокислот и получается при гидролизе многих белковых веществ (например, казеина из молока) кристаллизуется в виде плохо растворяющихся в воде пластинок с температурой плавления 289°. Вращает плоскость поляризации поляризованного света влево. Среди аминокислот триптофан имеет особо важное -биологическое значение. Недостаток в пище белков, содержащих триптофан, отрицательно сказывается на состоянии животного организма. [c.353]

        Для искусственных волокон, получаемых из полимеров естественного происхождения, первая стадия заключается в выделении полимера в относительно чистом виде из вещества,, имеющегося в природе (например, производство целлюлозы из-древесины, очистка хлопкового пуха, получение хлопковой целлюлозы, выделение казеина из молока и т. п.). Для синтетических (ВОЛОКОН эта стадия заключается в синтезе исходного полимера из мономера.  [c.27]

        Точное изучение конечных аминокислот может явиться методом характеристики химических различий, обусловливающих биологическую специфичность белков. В особенности желательно было бы иметь показатели различий или сходства между белковыми молекулами, которые были бы более точными, чем аминокислотный состав. Имеющиеся в настоящее время аналитические методы не позволяют решить, например, вопрос, отличаются ли между собой молекулы казеина из молока коров различных областей. [c.214]

        Рассматрийая технический казеин как смесь сложного состава, выделенную при коагуляции казеина из молока, нам необходимо познакомиться в коротких чертах с химией молока. [c.41]

        Кислотный казеин готовится так же, как и сычужный, с повторением тех же операций, которые были описаны выше. Разница заключается только в способе коагуляции казеина из молока. В первом случае коагуляция осуществлялась воздействием на казеин фермента, причем pH среды сохранялся или ничтожно изменялся в сторону снижения. Кислотный же казеин приготовлятся путем коагуляции казеина, главным образом, кислотой. Оптимальным pH этой коагуляции является [c.89]

        Еще Гаммарстен д

    Выделение казеина из молока

    Выделение казеина из молока

    Цели:

    1. Для изоэлектрического осаждения белков молока.
    2. Для очистки казеина.
    3. Для определения содержания казеина в молоке.

    Принцип:

    Большинство белков демонстрируют минимальную растворимость при их изоэлектрическом pH, и этот принцип используется для выделения казеина путем доведения pH молока до 4.6 - его изоэлектрическая точка. Основная масса осадка - казеин. Уловившийся остаточный жир можно удалить повторной промывкой растворителями, такими как этанол и эфир. Казеин нерастворим в этих растворителях, и это свойство можно выгодно использовать для удаления нежелательного жира из препарата.

    Требования:

    1. Фильтровальная бумага
    2. Термометр
    3. Петролейный эфир
    4. Ацетатный буфер (pH 4,6)
    5. Образец молока
    6. pH-метр (цифровой)
    7. Ткань муслиновая
    8. Этанол (95%)

    Процедура:

    1. Налейте 100 мл молока в стакан на 500 мл и нагрейте до 40⁰C
    2. Нагрейте 100 мл ацетатного буфера до 40 ° C
    3. Медленно добавьте буфер в молоко.При добавлении перемешивайте содержимое.
    4. Проверьте pH с помощью pH-метра. При необходимости отрегулируйте количество буфера, чтобы достичь конечного pH 4,6
    5. Охладите содержимое до комнатной температуры и оставьте еще на 5 мин.
    6. Тщательно отфильтруйте осадок через кусок чистой муслиновой ткани.
    7. Осадок промыть несколько раз водой.
    8. Суспендировать осадок в 30 мл этанола. Перемешайте содержимое.
    9. Фильтр через бумажный фильтр.
    10. Промыть осадок 50 мл смеси этанола и эфира (1: 1).
    11. Промыть 50 мл эфира.
    12. Собрать осадок в сухое часовое стекло и дать эфиру испариться. (оставить на ночь для просушки или приложить умеренный огонь на час)
    13. Охладите, взвесьте казеин по разнице и выразите результат в процентах казеина (м / об) следующим образом:

    Наблюдения:

    1. Начальный pH молока.
    2. Объем ацетатного буфера, необходимый для достижения pH 4,6
    3. Внешний вид осадка.
    4. Масса осадка.

    Меры предосторожности:

    • Не сушите осадок в сушильном шкафу с горячим воздухом.
    • Будьте очень осторожны, чтобы не пролить осадок.
    .

    ВЫДЕЛЕНИЕ КАЗЕИНА ИЗ МОЛОКА

    ПРИГОТОВЛЕНИЕ И СВОЙСТВА МЫЛА

    (адаптировано из Blackburn et al., Лабораторное руководство по сопровождению мира химии, 2-е изд., (1996) Saunders College Publishing: Fort Worth) Цель: приготовить образец мыла и изучить его свойства.

    Дополнительная информация

    АНАЛИЗ ВИТАМИНА С

    Цель Научиться анализировать пищу на содержание витамина С и изучать различные источники содержания витамина С. Осторожно! Обращайтесь со стеклянной посудой осторожно, чтобы не разбить ее. При использовании горелки в

    Дополнительная информация

    АКТИВНОСТЬ ЛАКТАЗЫ

    ДЕЯТЕЛЬНОСТЬ LACTASE Lab VIS-8 от колледжа Джуниата Наука в движении Ферменты - это белковые молекулы, которые катализируют химические реакции в живых существах.Эти химические реакции составляют

    Дополнительная информация

    Аминокислоты, пептиды и белки

    1 Аминокислоты, пептиды и белки Введение Аминокислоты Аминокислоты являются строительными блоками белков. В классе вы узнали структуры 20 общих аминокислот, из которых состоят белки. Все

    Дополнительная информация

    ВЫДЕЛЕНИЕ КОФЕИНА ИЗ ЧАЯ

    ISLATIN F CAFFEINE FRM TEA Введение В этом эксперименте кофеин выделяют из чайных листьев.Главная проблема с изоляцией заключается в том, что в чае содержится не только кофеин, но и другие натуральные ингредиенты. Дополнительная информация

    Химия углеводов

    Эксперимент №5 по химии углеводов Цель: определить класс углеводов неизвестного вещества путем проведения серии химических реакций с неизвестными и известными соединениями в каждом классе

    Дополнительная информация

    Разделение экстракцией растворителем

    Эксперимент 3 Разделение с помощью экстракции растворителем Цели Разделить смесь, состоящую из карбоновой кислоты и нейтрального соединения, с использованием методов экстракции растворителем.Введение Часто органические

    Дополнительная информация

    Эксперимент 8: синтез аспирина.

    Эксперимент 8 Синтез аспирина Аспирин является эффективным анальгетиком (болеутоляющим), жаропонижающим (жаропонижающим) и противовоспалительным средством и является одним из наиболее широко используемых безрецептурных препаратов.

    Дополнительная информация

    Биология для естественных наук

    Биология для естественных наук Основные направления Лаборатория 10 AP БИОЛОГИЯ Охваченные концепции Респирометры Метаболизм Гликолиз Дыхание Анаэробные vs.аэробное дыхание Лаборатория ферментации 5: клеточное дыхание АТФ - это энергия

    Дополнительная информация

    Биологические молекулы:

    Биологические молекулы: все органические (на основе углерода). Мономеры против полимеров: Мономеры относятся к субъединицам, которые при полимеризации образуют более крупный полимер. Мономеры могут действовать самостоятельно в некоторых

    Дополнительная информация

    Неполярная углеводородная цепь

    НАУКА О МЫЛЕ И МОЮЩИХ СРЕДСТВАХ 2000 Дэвид А.Кац. Все права защищены. Воспроизведение в образовательных целях при условии сохранения авторских прав. ВВЕДЕНИЕ Мыло - это соль

    Дополнительная информация

    Практические занятия Лабораторное руководство SM-1

    ЭКСПЕРИМЕНТ 4: Разделение смеси твердых тел. Прочтите весь эксперимент и определите время, материалы и рабочее пространство перед началом. Не забывайте просматривать разделы по технике безопасности и при необходимости надевать защитные очки.

    Дополнительная информация

    I ТРИ типа ЛИПИДОВ

    ПЛАН ЛЕКЦИИ Глава 5 Липиды: жиры, масла, фосфолипиды и стерины I ТРИ типа ЛИПИДОВ A. Триглицериды (жиры и масла) - ГЛАВНЫЙ тип липидов в продуктах питания и в организме человека. 1. 2 части триглицеридовa)

    Дополнительная информация

    Биохимия клеток

    Биохимия клеток 1 Молекулы на основе углерода Хотя клетка в основном состоит из воды, остальная часть клетки состоит в основном из молекул на основе углерода. Органическая химия - это исследование соединений углерода. Углерод

    Дополнительная информация

    Содержание витамина С во фруктовом соке

    1 Содержание витамина C во фруктовом соке Введение Витамин C Витамины - это органические соединения, которые выполняют важные биологические функции.Например, у людей они активируют различные ферменты в организме до

    Дополнительная информация

    Разбирая части

    Лабораторная работа 4 Разборка по частям Как хорошее начало дня связано с облегчением от головной боли? Это ленивое субботнее утро, и вы только что проснулись от своих любимых хлопьев Morning Trails и

    . Дополнительная информация

    Выделение кофеина из чая

    Выделение кофеина из чая. Введение. Из растений был выделен ряд интересных биологически активных соединений.Для выделения некоторых из этих натуральных продуктов, как их еще называют, может потребоваться

    Дополнительная информация

    Углеводы, белки и липиды

    Углеводы, белки и липиды Глава 3 МАКРОМОЛЕКУЛЫ Макромолекулы: полимеры с молекулярной массой> 1000 Функциональные группы ЧЕТЫРЕ МАКРОМОЛЕКУЛЫ В ЖИЗНИ Молекулы в живых организмах: белки,

    Дополнительная информация

    Молекулы клеток

    Молекулы клеток I.Введение A. Большая часть населения мира не может переваривать молочные продукты. 1. Эти люди не переносят лактозу, потому что им не хватает фермента лактазы. 2. Это показывает

    Дополнительная информация

    Кривая растворимости сахара в воде

    Кривая растворимости сахара в воде ВВЕДЕНИЕ Растворы представляют собой гомогенные смеси растворителей (больший объем смеси) и растворенных веществ (меньший объем смеси).Например, горячий шоколад

    Дополнительная информация

    Молярная масса бутана

    Предупреждения Бутан токсичен и легко воспламеняется. В этом эксперименте нельзя использовать ОТКРЫТОЕ пламя. Цель Целью этого эксперимента является определение молярной массы бутана с использованием закона парциальных давлений Дальтона

    Дополнительная информация

    Каталитическая активность ферментов

    Каталитическая активность ферментов Введение Ферменты - это биологические молекулы, которые катализируют (ускоряют) химические реакции.Вы можете назвать ферменты Строителями и Деятелями клетки; без них жизнь могла бы

    Дополнительная информация

    Определение качества сырого молока

    МОЛОКО ~ 1 ~ Определение качества сырого молока Оценка молока во время приема и правила отбора проб Согласно PN-A-86040 1. Образец молока может забрать только уполномоченное лицо 2. Инструменты и емкости имеют

    Дополнительная информация

    Смеси и чистые вещества

    Блок 2 Смеси и чистые вещества Вещества можно разделить на две группы: смеси и чистые вещества.Смеси являются наиболее распространенной формой веществ и состоят из смесей чистых веществ. Они

    Дополнительная информация .

    Выделение казеина, лактозы и альбумина из молока

    1 Exp t 112 Выделение казеина, лактозы и альбумина из молока Адаптировано Р. Минардом (Университет штата Пенсильвания) из книги «Введение в организационные лабораторные методы: микромасштабный подход», Павия, Лампман, Криз и Энгель, Сондерс, пересмотренная версия 3 / 20/2000 Введение. Химический состав молока. Молоко представляет собой продукт, представляющий исключительный интерес.Мало того, что молоко является отличной пищей для самых маленьких, люди также адаптировали молоко, особенно коровье молоко, в качестве пищевой субстанции для людей всех возрастов. Многие специализированные молочные продукты, такие как сыр, йогурт, масло и мороженое, являются основными продуктами нашего питания. Молоко, вероятно, является наиболее полноценной пищей, которую только можно найти в природе. Это свойство важно для молока, поскольку это единственная пища, которую потребляют молодые млекопитающие в течение питательно важных недель после рождения. Цельное молоко содержит витамины (в основном тиамин, рибофлавин, пантотеновая кислота и витамины A, D и K), минералы (кальций, калий, натрий, фосфор и микроэлементы), белки (включая все незаменимые аминокислоты), углеводы. (в основном лактоза) и липиды (жиры).Единственными важными элементами, в которых наблюдается серьезный дефицит молока, являются железо и витамин С. Младенцы обычно рождаются с запасом железа, достаточным для удовлетворения их потребностей в течение нескольких недель. Витамин С легко получить с помощью добавок апельсинового сока. Средний состав молока каждого из нескольких млекопитающих приведен в прилагаемой таблице. Средний процентный состав молока от различных млекопитающих Корова Умань Коза Овцы Вода Белки Жиры Углеводы Минералы Жиры Цельное молоко представляет собой эмульсию типа масло-вода, содержащую около 4% жира, диспергированных в виде очень маленьких (5-10 микрон в диаметре) шариков.Шарики настолько малы, что в капле молока их содержится около миллиона. Поскольку жир в молоке очень мелко диспергирован, он переваривается легче, чем жир из любого другого источника. Жировая эмульсия до некоторой степени стабилизируется сложными фосфолипидами и белками, которые адсорбируются на поверхности глобул. Жировые шарики, которые легче воды, сливаются при стоянии и в конечном итоге поднимаются на поверхность молока, образуя слой сливок. Поскольку витамины А и D являются жирорастворимыми витаминами, они выносятся на поверхность вместе с кремом.В коммерческих целях сливки часто удаляют центрифугированием и снятием жира, а затем либо разбавляют для получения кофейных сливок (половину и половину), либо продают как взбитые сливки, превращают в масло, либо превращают в мороженое. Оставшееся молоко называется обезжиренным. Обезжиренное молоко, за исключением отсутствия жиров и витаминов А и D, имеет примерно такой же состав, как цельное молоко. Если молоко гомогенизировано, его жирность не отделится. Молоко гомогенизируют, продавливая его через небольшое отверстие. Это разрушает жировые шарики и уменьшает их размер примерно до 1-2 микрон в диаметре.Жиры в молоке - это в первую очередь триглицериды. Для насыщенных жирных кислот были зарегистрированы следующие проценты: C 2 (3%) C 8 (2,7%) C 14 (25,3%) C 4 C 10 C 16 (9,2%) (1,4%) (3,7%) C 6 (1,5%) C 12 (12,1%) C 18 (1,3%) C 20 или больше (~ 5%) Таким образом, около двух третей всех жирных кислот в молоке являются насыщенными, а около одной трети - ненасыщенными.

    2 Молоко необычно тем, что около 12% жирных кислот составляют короткоцепочечные жирные кислоты (C 2 -C 10), такие как масляная, капроновая и каприловая кислоты.Дополнительные липиды (жиры и масла) в молоке включают небольшое количество холестерина, фосфолипидов и лецитинов (фосфолипидов, конъюгированных с холином). Показаны структуры фосфолипидов и лецитинов. Фосфолипиды помогают стабилизировать эмульсию цельного молока; фосфатные группы помогают достичь частичной растворимости в воде жировых шариков. Весь жир можно удалить из молока экстракцией петролейным эфиром или аналогичным органическим растворителем. PRTEINS Белки можно разделить на две общие категории: волокнистые и глобулярные.Глобулярные белки - это белки, которые имеют тенденцию складываться в компактные единицы, приближающиеся к почти сфероидальной форме. Эти типы белков не образуют межмолекулярных взаимодействий между белковыми единицами (связями и т. Д.), Как волокнистые белки, и их легче солюбилизировать в виде коллоидных суспензий. В молоке есть три вида белков: казеины, лактальбумины и лактоглобулины. Все шаровидные. Казеин - это фосфопротеин, который имеет фосфатные группы, присоединенные к некоторым боковым цепям аминокислот.Они присоединены в основном к гидроксильным группам сериновой и треониновой составляющих. На самом деле казеин - это смесь по крайней мере трех похожих белков, в основном казеинов. Эти три белка различаются главным образом молекулярной массой и количеством содержащегося в них фосфора (количеством фосфатных групп). Казеин содержится в молоке в виде соли кальция, казеината кальция. Эта соль имеет сложную структуру. Он состоит из казеинов α, β и κ, которые образуют мицеллы или солюбилизированные единицы. Ни α, ни β казеин не растворимы в молоке, по отдельности или в сочетании.Однако, если каппа-казеин добавлен к одному или к их комбинации, в результате образуется комплекс казеина, растворимый благодаря образованию мицеллы. Предлагаемая структура мицеллы казеина показана на следующей странице. Считается, что κ-казеин стабилизирует мицеллу. Поскольку как α, так и β казеин являются фосфопротеинами, они осаждаются ионами кальция. Напомним, что Ca 3 (P 4) 2 практически нерастворим. Однако белок казеина κ имеет меньше фосфатных групп и высокое содержание углеводов, связанных с ним

    3.Также считается, что все его сериновые и треониновые остатки (которые имеют гидроксильные группы), а также связанные с ним углеводы, находятся только на одной стороне его внешней поверхности. Эта часть его внешней поверхности легко растворяется в воде, поскольку присутствуют эти полярные группы. Другая часть его поверхности хорошо связывается с нерастворимыми в воде α и β казеинами и растворяет их, образуя вокруг них защитный коллоид или мицеллы. Поскольку вся внешняя поверхность мицеллы может быть солюбилизирована в воде, единица солюбилизируется как единое целое, таким образом переводя в раствор α- и β-казеины, а также κ-казеин.Казеинат кальция имеет изоэлектрическую (нейтральность) точку p 4.6. Следовательно, он нерастворим в растворах с p менее 4,6. P молока составляет около 6,6; поэтому казеин имеет отрицательный заряд при этом p и растворяется в виде соли. Если в молоко добавляется кислота, отрицательные заряды на внешней поверхности мицеллы нейтрализуются (фосфатные группы протонируются), и нейтральный белок выпадает в осадок: казеинат Ca 2+ + казеин 2Cl + CaCl 2 Ионы кальция остаются в растворе. Когда молоко скисает, под действием бактерий вырабатывается молочная кислота (см. Ниже), и последующее снижение p вызывает ту же реакцию свертывания.В этом эксперименте будет проведено выделение казеина из молока. Казеин в молоке также может свертываться под действием фермента, называемого реннином. Реннин находится в четвертом желудке молодых телят. Тем не менее, как природа сгустка, так и механизм свертывания различаются при использовании реннина. Сгусток, образованный с использованием ренина, параказеината кальция, содержит кальций. Казеинат Ca 2+ + реннин Параказеинат Ca 2+ + небольшой пептид Реннин является гидролитическим ферментом (пептидазой) и действует специфически, расщепляя пептидные связи между остатками фенилаланина и метионина.Он атакует κ-казеин, разрывая пептидную цепь, высвобождая небольшой ее сегмент. Это разрушает водорастворимую поверхность κ-казеина, которая защищает внутренние α- и β-казеины и вызывает осаждение всей мицеллы в виде параказеината кальция. Молоко можно декальцинировать обработкой ионом оксалата, который образует нерастворимую соль кальция. Если ионы кальция удаляются из молока, сгусток не образуется при обработке молока ренином. Сгусток или творог, образованный под действием реннина, продается в коммерческих целях как творог.Оставшаяся жидкость называется сывороткой. Творог также можно использовать для производства различных видов сыра. Его промывают, прессуют, чтобы удалить излишки сыворотки, и измельчают. После такой обработки он плавится, затвердевает и шлифуется. Затем молотый творог солят, прессуют в формы и оставляют для созревания. Альбумины - это глобулярные белки, растворимые в воде и в разбавленных солевых растворах. Однако они денатурируются и коагулируют под действием тепла. Вторым по распространенности типом белка в молоке являются лактальбумины.После того, как казеины были удалены и раствор стал кислым, лактальбумины можно выделить путем нагревания смеси для их осаждения. Типичный альбумин имеет молекулярную массу около 41000. Третий тип белка в молоке - лактоглобулины. Они присутствуют в меньших количествах, чем альбумины, и обычно денатурируют и выпадают в осадок в тех же условиях, что и альбумины. Лактоглобулины обладают иммунологическими свойствами молока. Они защищают молодое млекопитающее, пока не разовьется его собственная иммунная система.УГЛЕВОДЫ Когда жиры и белки удалены из молока, углеводы остаются, поскольку они растворимы в водном растворе. Главный углевод в молоке - лактоза.

    4 Лактоза, дисахарид, является единственным углеводом, который синтезируют млекопитающие. Он синтезируется в молочных железах. В результате гидролиза образуется одна молекула D-глюкозы и одна молекула D-галактозы. 2 C α-лактоза: D - Галактоза + D - Глюкоза C 2 2 В этом процессе одна молекула глюкозы превращается в галактозу и соединяется с другой молекулой глюкозы.Галактоза, по-видимому, необходима развивающемуся младенцу для построения мозга и нервной ткани. Клетки мозга содержат гликолипиды как часть своей структуры. Гликолипид - это триглицерид, в котором одна из групп жирных кислот заменена на сахар, в данном случае галактозу. Галактоза более устойчива (к метаболическому окислению), чем глюкоза, и представляет собой лучший материал для формирования структурных единиц в клетках. 2 C D - Галактоза + C 2 D - Глюкоза 2 C A Триглицерид C 2 C C 2 C R C R 'Хотя почти все человеческие младенцы могут переваривать лактозу, некоторые взрослые теряют эту способность по достижении зрелости, поскольку молоко больше не является важной частью их рациона.Для переваривания лактозы необходим фермент под названием лактаза. Лактаза секретируется клетками тонкого кишечника и расщепляет лактозу на двухкомпонентные сахара, которые легко усваиваются. Люди, у которых отсутствует фермент лактаза, плохо переваривают лактозу. Поскольку он плохо всасывается в тонком кишечнике, он остается в пищеварительном тракте, где его осмотический потенциал вызывает приток воды. Это приводит к судорогам и диарее у пострадавшего. Люди с дефицитом лактазы не могут пить более одного стакана молока в день.Дефицит чаще всего встречается у чернокожих и пожилых белых. Лактозу можно удалить из сыворотки, добавив этанол. Лактоза нерастворима в этаноле, и когда этанол смешивают с водным раствором, лактоза вынуждена кристаллизоваться. Это процесс, используемый в этом эксперименте для выделения лактозы из молока. Когда молоко выдерживается при комнатной температуре, оно скисает. Многие бактерии присутствуют в молоке, особенно лактобациллы. Эти бактерии воздействуют на лактозу в молоке, производя кислую молочную кислоту.Эти микроорганизмы фактически гидролизуют лактозу и производят молочную кислоту только из галактозной части лактозы. Поскольку производство молочной кислоты также снижает p молока, молоко сворачивается при скисании:

    5 CCC Лактоза Галактоза Глюкоза C Галактоза Лактобациллы 3C CC Молочная кислота Многие «кисломолочные» продукты производятся путем предварительного сквашивания молока. это обработано. Например, молочнокислые бактерии обычно позволяют молочнокислым бактериям немного скиснуть молоку или сливкам перед взбиванием для получения масла.Жидкость, оставшаяся после сбивания молока, кислая и называется пахтой. К кисломолочным продуктам относятся сметана, йогурт и некоторые виды сыров. Выделение белка, казеина и сахара, лактозы, из молока. В этом эксперименте вы отделите несколько химических веществ, содержащихся в молоке. Сначала вы выделите фосфорсодержащий белок казеин. Оставшаяся молочная смесь затем будет использоваться в качестве источника сахара, α-лактозы. После того, как вы выделите молочный сахар, вы проведете несколько химических испытаний этого материала.Жиры, которые присутствуют в цельном молоке, в этом эксперименте не выделяются, поскольку используется сухое обезжиренное молоко. Сначала казеин осаждается путем нагревания сухого молока и добавления разбавленной уксусной кислоты. Важно, чтобы нагревание не было чрезмерным, а кислота не слишком сильной, потому что эти условия также гидролизуют лактозу на ее компоненты, глюкозу и галактозу. После удаления казеина избыток уксусной кислоты нейтрализуют карбонатом кальция, и раствор нагревают до точки кипения, чтобы осадить первоначально растворимый белок, альбумин.Жидкость, содержащая лактозу, сливается с альбумином. К раствору добавляют спирт, а оставшийся белок удаляют центрифугированием. α- Лактоза кристаллизуется при охлаждении.

    6 Лактоза является примером дисахарида. Он состоит из двух молекул сахара: галактозы и глюкозы. В следующих структурах часть галактозы находится слева, а глюкоза - справа. Галактоза связана с глюкозой через ацетальную связь.Ацеталь (β-связь) α-лактоза: 2 C Галактоза C 2 эмиацеталь (является α) Лактоза (альдегидная форма) 2 CC 2 C Свободный альдегид C 2 β-лактоза: 2 C Эмиацеталь (is β) Обратите внимание, что часть глюкозы может существуют в одной из двух изомерных полуацетальных структур: α-лактозы и β-лактозы. Глюкоза также может существовать в форме свободного альдегида. Эта альдегидная форма (открытая форма) является промежуточным звеном в уравновешивании (взаимном превращении) α- и β-лактозы. Очень мало этой свободной альдегидной формы присутствует в равновесной смеси. Изомерные α- и β-лактозы являются диастереомерами, потому что они различаются конфигурацией у одного атома углерода, называемого анорексическим атомом углерода.Сахар-α-лактозу легко получить путем кристаллизации из смеси вода-этанол при комнатной температуре. С другой стороны, β-лактоза должна быть получена более сложным способом, который включает кристаллизацию из концентрированного раствора лактозы при температуре около 93,5 ° C. В настоящем эксперименте α-лактозу выделяют с помощью более простой экспериментальной процедуры, указанной выше. α-лактоза претерпевает множество интересных реакций. Во-первых, α-лактоза взаимно превращается через свободную альдегидную форму в значительной степени в β-изомер в водном растворе.Это вызывает изменение вращения поляризованного света с на с увеличением времени. Процесс, вызывающий изменение оптического вращения со временем, называется мутаротацией. Поляриметрия. В этом эксперименте вы изучите мутаротацию лактозы с помощью поляриметрии. Дисахарид α-лактоза, состоящий из галактозы и глюкозы, может быть выделен из молока. Как вы можете видеть в структурах, показанных выше, единица глюкозы может существовать в одной из двух изомерных полуацетальных структур, α- и β-лактозы. Эти изомеры являются диастереомерами, потому что они различаются по конфигурации у одного атома углерода.Часть глюкозы также может существовать в форме свободного альдегида. Эта альдегидная форма (открытая форма в приведенном выше уравнении) является промежуточным продуктом

    7 в уравновешивании α- и β-лактозы. Очень мало этой свободной альдегидной формы присутствует в равновесной смеси. α-лактоза имеет удельное вращение при 20 ° C, когда ее помещают в воду, оптическое вращение уменьшается до тех пор, пока она не достигает равновесного значения. β-лактоза имеет удельное вращение +34. Оптическое вращение β-лактозы увеличивается в воде до тех пор, пока оно не достигнет того же равновесного значения, что и для α-лактозы.В точке равновесия присутствуют как изомеры, так и β. Однако, поскольку равновесное вращение ближе по величине к начальному вращению β-лактозы, смесь должна содержать больше этого изомера. Процесс, который приводит к изменению оптического вращения с течением времени, чтобы приблизиться к равновесному значению, называется мутаротацией. Подготовительные упражнения Специфические ротации α-лактозы и β-лактозы составляют и +34 соответственно. Почему удельные вращения не одинаковой величины, но противоположных знаков.Меры предосторожности Для выделения лактозы требуется настольная центрифуга. Обязательно балансируйте центрифугу с двумя пробирками одинакового веса во время работы, иначе центрифуга может быть повреждена, а пробирка центрифуги может разбиться. Выделение и очистка казеина. Приготовьте разбавленный раствор (примерно 10%) уксусной кислоты, добавив 1 мл ледяной (100%) уксусной кислоты к 10 мл дистиллированной воды в колбе Эрленмейера на 10 мл. Тщательно перемешайте и отложите. Поместите 4,0 г обезжиренного сухого молока и 10 мл воды в стакан на 50 или 100 мл.ешьте на песчаной бане до температуры около 40 C (верхняя часть песочной ванны при температуре около 50 C). Следите за температурой молочного раствора с помощью термометра. Когда смесь нагреется до 40 C, добавьте по каплям разбавленную уксусную кислоту в теплое молоко. Не добавляйте всю разбавленную уксусную кислоту за один раз! Поддерживайте температуру раствора около 40 ° C и через каждые 5 капель осторожно перемешивайте раствор с помощью небольшого шпателя. Используя шпатель, протолкните осажденный казеин на стенку стакана, чтобы большая часть жидкости стекала из твердого вещества (вам придется держать его сбоку, чтобы слить жидкость).Затем небольшими порциями перенесите застывший казеин во флакон объемом 20 мл. Казеин будет склеиваться, и его будет трудно переносить, если вы используете большие куски. Если во флаконе от казеина отделилась какая-либо жидкость, используйте пипетку Пастера для переноса жидкости обратно в реакционную смесь. Медленно продолжайте добавлять по каплям 1 мл разбавленного раствора уксусной кислоты в стакан, чтобы завершить осаждение казеина. Удалите из стакана как можно больше казеина и перенесите его во флакон. Избегайте добавления избытка уксусной кислоты в молочный раствор, так как это приведет к гидролизу лактозы в молоке до глюкозы и галактозы.Когда большая часть казеина будет удалена из молочного раствора, добавьте 0,2 г карбоната кальция в молоко в стакане. Перемешайте эту смесь в течение нескольких минут и сохраните ее для выделения лактозы ниже. (Смесь следует использовать как можно скорее в течение текущего лабораторного периода.) Перенесите казеин из 20-миллилитрового флакона в воронку для аспирационного фильтра Ирша. Создайте вакуум на казеине в течение примерно 5 минут, чтобы удалить как можно больше жидкости, прижимая казеин шпателем в течение этого времени.(Жидкость содержит альбумины и лактозу, поэтому большая потеря жидкости в этот момент приведет к снижению выхода этих двух других компонентов.) Перенесите казеин на лист фильтровальной бумаги размером 7-10 см, сложите его. на казеин и осторожно нажмите, чтобы впитать оставшуюся жидкость. Поместите твердое вещество на тарированное часовое стекло, дайте ему высохнуть на воздухе до следующего лабораторного периода и взвесьте. Из казеина делают белый клей, поэтому важно не оставлять его на фильтровальной бумаге, иначе он прилипнет к нему! Рассчитайте весовой процент казеина, выделенного из сухого молока.

    8 Выделение белков сахара, лактозы и альбумина из молока После выделения казеина молочная смесь содержит сахар (лактозу) и белок (альбумин). ешьте молочную смесь, нагретую до 75 ° C, около 5 мин. на песочной бане. употребление в пищу приводит к почти полной денатуризации и осаждению альбуминов из раствора. Слейте жидкость в химическом стакане от твердого вещества в чистую пластиковую центрифужную пробирку объемом 10 мл (позаимствованную со стойки рядом с центрифугой Beckman, расположенной в конце лаборатории 215).Возможно, вам придется удерживать твердое вещество шпателем при переносе жидкости. Придавите твердые альбумины шпателем, чтобы удалить как можно больше жидкости, и вылейте жидкость в центрифужную пробирку. Сохраните альбумины в исходном стакане. Теперь у вас должно быть около 7 мл жидкости. Если у вас меньше 2 мл, вам нужно добавить еще 1 мл к остатку альбумина, нагреть примерно до 75 ° C и декантировать, объединив две жидкие порции. Эта процедура минимизирует потерю лактозы, которая могла кристаллизоваться вместе с осадком альбумина.Когда жидкость остынет примерно до комнатной температуры, поместите ее в центрифугу. Убедитесь, что центрифуга сбалансирована, поместив другую пластиковую пробирку для центрифуги, наполненную водой, на тот же уровень, что и ваша пробирка с лактозой, в положение 180 напротив пробирки с лактозой. Центрифуга в течение 5 минут в соответствии с инструкциями, размещенными на стене над центрифугой. После центрифугирования слейте жидкость от твердого вещества в стакан на 50 или 100 мл. Добавьте в стакан 15 мл 95% этанола. Выпадут твердые частицы.съешьте этот раствор на песочной бане при температуре около 60 ° C, чтобы растворить часть твердого вещества. Налейте равные количества горячего раствора в две пластиковые центрифужные пробирки объемом 10 мл (полученные из стойки рядом с центрифугой Beckman в комнате 215) и центрифугируйте этот раствор как можно скорее, пока он не остынет. Центрифуга 2 мин. Важно центрифугировать раствор, пока он еще теплый, чтобы предотвратить преждевременную кристаллизацию лактозы. На дно центрифужных пробирок откладывается значительное количество твердого материала.Удалите теплый супернатант из пробирки с помощью пипетки Пастера и перенесите жидкость в колбу Эрленмейера на 25 или 50 мл. (Вы можете выбросить твердое вещество, оставшееся в центрифужной пробирке.) Закройте колбу и дайте лактозе кристаллизоваться в течение как минимум двух дней. За это время образуются зернистые кристаллы. Собирают лактозу путем вакуумной фильтрации на воронке Ирша. Используйте около 3 мл 95% этанола, чтобы облегчить перенос и промыть продукт. α-Лактоза кристаллизуется с одной молекулой гидратной воды на молекулу лактозы, поэтому ее формула - С. Взвесьте продукт после того, как он полностью высохнет.Рассчитайте весовой процент альфа-лактозы, выделенной из сухого молока. Измерьте оптическую активность α-лактозы, взвесив и растворив весь образец в 2 мл дистиллированной воды и проанализировав раствор поляриметрическим методом (см. Руководство по лаборатории). Постарайтесь получить показания, как только показания поляриметра стабилизируются до ближайшей десятой доли градуса (+0,1). Через некоторое время наблюдается постепенное снижение удельного вращения. Важно: если поляриметр продолжает сканирование в положительном направлении, реверсирует и сканирует до отрицательных значений и обратно, то ваш образец, вероятно, слишком мутный.(Иногда во время роста кристаллов лактозы осаждаются частицы альбумина.) В этом случае вы можете удалить раствор образца из ячейки и промыть ячейку метанолом. Центрифугируйте раствор и верните его в ячейку. Если центрифугирование не удаляет взвешенные частицы (то есть взвешенные частицы действительно мелкие), сложите кусок фильтровальной бумаги в форме конуса, отфильтруйте раствор под действием силы тяжести и верните его в ячейку. Дайте альбуминам высохнуть в течение 2-3 дней в исходном стакане, в котором они были осаждены.Разбейте твердое тело и взвесьте. Рассчитайте весовой процент альбуминов, выделенных из сухого молока. Очистка: очистите пластиковые центрифужные пробирки водой с мылом, промойте дистиллированной водой, NT-ACETNE и поместите вверх дном в штатив рядом с центрифугой Beckman. Все фильтраты из указанных выше изоляций легко разлагаются биологически и поэтому могут быть смыты в канализацию.

    9 Заключительный отчет: используйте данные для коровьего молока, приведенные в таблице под названием «Средний процентный состав молока от различных млекопитающих», чтобы обсудить процент надоев из сухого обезжиренного молока и их сравнение с тем, что содержится в цельном молоке или молоке. рассчитывается для цельного молока с использованием ваших экспериментальных данных в сочетании с данными таблицы.Постлабораторные вопросы 1. β-лактоза в большей степени присутствует в водном растворе, когда раствор находится в равновесии. Почему этого следовало ожидать? Изобразите структуру α- и β-лактозы и свободного альдегида и обратитесь к рисункам в своем ответе. 2. Почему вы ожидаете постепенного уменьшения оптического вращения и почему оно достигает точки, в которой оно больше не уменьшается? 3. Почему при осаждении казеина важно поддерживать температуру 40 ° C?

    .

    Выделение казеина из молока - Большая химическая энциклопедия

    Рисунок 4.17. Олигосахариды, присоединенные к казеину, выделенному из коровьего молока (1-2) или молозива ...
    Казеины обычно выделяют из молока методами с использованием мочевины или аналогичного денатурирующего агента в высокой концентрации. Следовательно, нативная конформация этих белков, богатых пролином, может не быть полностью восстановлена ​​в течение разумного времени после удаления мочевины.Как -... [Стр.85]

    Тома, К., и Кулозик, У. (2004). Способы получения изолированного казеин-макропептида из молока и сыворотки и функциональные свойства. В Bull. 389, Международная молочная федерация, Брюссель, стр. 1A-11. [Pg.474]

    Разделение молочных белков с помощью КЭ обычно проводилось CZE и исчерпывающе освещалось в нескольких обзорных статьях, - - поэтому в таблице 30.8 представлены только ключевые методологии, которые предлагают читателю обзор их большинства Отличительные черты.В основном анализ молочного белка проводился в цельном молоке для одновременного определения казеинов и белков сыворотки или во фракциях, выделенных из молока после осаждения казеина. Первый подход используется, когда требуется количественное определение основных белков для расчета соотношений казеин / сывороточный белок или для целей аутентификации, когда требуется анализ всего профиля белка. В обоих случаях необходимо получить точные количественные данные. Тем не менее, небольшое количество исследований посвящено анализу обеих групп белков за один прогон путем представления количественных данных на основе калибровочных кривых, построенных с использованием аналитических стандартов, и хорошего извлечения всех белков из образцов молока.[Pg.888]

    Природные клеи, полученные от животных, казеины из белка, выделенного из молока, и крахмал, углевод, извлеченный из овощных растений, например, используются для склеивания бумаги и карт в упаковочной промышленности. [Стр.202]

    Грудное молоко имеет более низкое содержание казеина, чем коровье молоко, и состоит в основном из (3 и k разновидностей, точный аминокислотный состав которых немного отличается от последних в таблице 12.13. Присутствует по крайней мере одна фосфатная группа во всех разновидностях казеина, которые, следовательно, являются фосфопротеинами.В этих казеинах фосфатные группы присоединены к остаткам серина (12.18a). Фосфосерин (12.18b) можно выделить из молока. Фосфотреониновые единицы (12.18c) могут присутствовать в молоке некоторых видов. [Pg.1043]

    Белковые изоляты из молока, соевых бобов, арахиса, семян хлопка и кукурузы были экструдированы с образованием щетинок и текстильных волокон. В течение ряда лет эти искусственные шерстяные волокна, главным образом полученные из казеина молока, продавались на коммерческом рынке США и Западной Европы.Белковые отходы, такие как куриные перья, также экструдируются для образования волокон с текстильными свойствами. [Стр.34]

    Казеиновый клей производится из белка, выделенного из молока. В процессе экстракции образуется водостойкий клей. Первым его применением было склеивание шва сигаретной бумаги. Он обеспечивает быстрое схватывание, для чего требуется очень мало клея. На 1 г клея можно склеить 2000 сигарет. [Pg.138]

    Химическая природа Выделение казеина из молока Производство казеиновых пластиков Свойства казеина Области применения Прочие белковые пластики Производные натурального каучука Гуттаперча и родственные материалы Shellac... [Pg.926]

    Коровье молоко содержит 3,2% белка, около 80% которого составляет казеин. Казеин выделяют из молока путем осаждения, включающего нагревание, промывку для удаления сыворотки и сушку до порошка. Удой составляет около 3 кг / 100 кг обезжиренного молока. Сычужный казеин получается, когда казеин осаждается химозиновым ферментом, также известным как сычужный фермент, а кислый казеин образуется, когда осаждение осуществляется путем подкисления. Кислый казеин обычно находится в форме казеината натрия или казеината кальция, которые представляют собой водорастворимые соли.Казеинаты получают путем реакции NaOH или CaOH с суспензией казеинового творога или порошка с последующей сушкой распылением (Southward, 2010). [Pg.174]

    С момента открытия энкефалинов в 1975 г. [11] у млекопитающих было обнаружено большое количество эндогенных опиоидных пептидов, и в настоящее время известны три различных семейства опиоидных пептидов (для обзора см. Ref. 12). Это энкефалины, эндорфины (a-, (J- и y-), а также динорфины и неоэндорфины. Недавно открытые эндоморфины [13] также могут представлять собой эндогенные опиоидные пептиды.Пептиды с опиоидной активностью также были выделены из триптических перевариваний казеина молока ... [Pg.155]

    Cyclo (Leu-Trp), горькое соединение, выделенное в результате ферментации казеина молока с помощью Bacillus subtilis, открыло новые возможности для вкусовые и ароматические свойства. Далее было отмечено, что дипептиды становились более горькими, когда происходила блокада как амино, так и карбоксильных групп или когда дипептид превращался в DKP. Это явление открыло выставку вкусов. ... [Pg.683]

    Коллоиды (мицеллы казеина) с частицами двух разных размеров выделяют из обезжиренного молока центрифугированием в разных условиях.Коэффициенты седиментации и диффузии двух препаратов следующие ... [Pg.104]

    Когда молоко с pH менее 6,5 нагревается в течение 20–30 минут при 100 ° C, оно коагулирует с образованием геля. Мицеллы казеина, выделенные из такого молока, имеют денатурированный сывороточный белок, прикрепленный к поверхности мицелл (Creamer et al. 1978). Такие мицеллярные поверхности агрегатов сывороточного про-… [Pg.597]

    В первой части этого эксперимента вы собираетесь выделить казеин из молока, имеющего pH около 7.Казеин будет отделен в виде нерастворимого осадка путем подкисления молока до его изоэлектрической точки (pH = 4,6). Жир, который осаждается вместе с казеином, можно удалить, растворив его в спирте. [Pg.455]

    Для выделения казеина из молока в изоэлектрических условиях. [Pg.457]

    Эти регенерированные белки получают из молока (казеина), соевых бобов, кукурузы и арахиса. Для их отделения от исходных материалов требуются более или менее сложные процессы химического разделения и очистки.Их можно растворять в водных растворах каустика и формовать во влажном состоянии с образованием волокон, которые обычно требуют дополнительных химических веществ ... [Pg.454]

    Материал, пептидная природа которого еще не доказана, была выделена из порошков растворимого кофе австралийской группой вызвано идентификацией опиоидно-активных пептидов в гидролизатах казеина и глютена и морфина в молоке. антагонисты опиоидных антагонистов (его связывающая величина ED50 была мало изменена в присутствии Na +) и с активностью 1,2 мг / мл, эквивалентной активности налоксона в 3.4нМ (137) ... [Стр.434]


    .

    Выделение казеина, лактозы и альбумина из молока

    1 Exp t 112 Выделение казеина, лактозы и альбумина из молока Адаптировано Р. Минардом (Университет штата Пенсильвания) из книги «Введение в организационные лабораторные методы: микромасштабный подход», Павия, Лампман, Криз и Энгель, Сондерс, пересмотренный вариант 3 / 20/2000 PreLab Exercise: Изобразите механизм катализируемого кислотой гидролиза ацетальной связи в лактозе; см. реакцию ниже.int: ваш учебник может помочь; сначала определите функциональную группу, которая подвергается реакции, и рассмотрите использованный катализатор. 2 C C 2 α-лактоза: D - галактоза + D - глюкоза C D - галактоза + C 2 D - глюкоза Введение: химический состав молока. Молоко представляет собой продукт, представляющий исключительный интерес. Мало того, что молоко является отличной пищей для самых маленьких, люди также адаптировали молоко, особенно коровье молоко, в качестве пищевого вещества для людей всех возрастов. Многие специализированные молочные продукты, такие как сыр, йогурт, масло и мороженое, являются основными продуктами нашего питания.Молоко, вероятно, является наиболее полноценной пищей, которую только можно найти в природе. Это свойство важно для молока, поскольку это единственная пища, которую потребляют молодые млекопитающие в течение питательно важных недель после рождения. Цельное молоко содержит витамины (в основном тиамин, рибофлавин, пантотеновая кислота и витамины A, D и K), минералы (кальций, калий, натрий, фосфор и микроэлементы), белки (включая все незаменимые аминокислоты), углеводы. (в основном лактоза) и липиды (жиры).Единственными важными элементами, в которых наблюдается серьезный дефицит молока, являются железо и витамин С. Младенцы обычно рождаются с запасом железа, достаточным для удовлетворения их потребностей в течение нескольких недель. Витамин С легко получить с помощью добавок апельсинового сока. Средний состав молока каждого из нескольких млекопитающих приведен в прилагаемой таблице. Средний процентный состав молока от различных млекопитающих ЖИРЫ Корова умань Коза Овцы Вода Белки Жиры Углеводы Минералы Цельное молоко представляет собой эмульсию типа масло-вода, содержащую около 4% жира, диспергированных в виде очень маленьких (5-10 микрон в диаметре) шариков.Шарики настолько малы, что в капле молока их содержится около миллиона. Поскольку жир в молоке очень мелко диспергирован, он переваривается легче, чем жир из любого другого источника. Жировая эмульсия до некоторой степени стабилизируется сложными фосфолипидами и белками, которые адсорбируются на поверхности глобул. Жировые шарики, которые легче воды, сливаются при стоянии и в конечном итоге поднимаются на поверхность молока, образуя слой сливок. Поскольку витамины А и

    2 D - жирорастворимые витамины, они выводятся на поверхность вместе с кремом.В коммерческих целях сливки часто удаляют центрифугированием и снятием жира, а затем либо разбавляют для получения кофейных сливок (половину и половину), либо продают как взбитые сливки, превращают в масло, либо превращают в мороженое. Оставшееся молоко называется обезжиренным. Обезжиренное молоко, за исключением отсутствия жиров и витаминов А и D, имеет примерно такой же состав, как цельное молоко. Если молоко гомогенизировано, его жирность не отделится. Молоко гомогенизируют, продавливая его через небольшое отверстие. Это разрушает жировые шарики и уменьшает их размер примерно до 1-2 микрон в диаметре.Жиры в молоке - это в основном триглицериды; около двух третей всех жирных кислот в молоке насыщенные и около одной трети - ненасыщенные. Молоко необычно тем, что около 12% жирных кислот представляют собой короткоцепочечные жирные кислоты (C 2 -C 10), такие как масляная, капроновая и каприловая кислоты. Дополнительные липиды (жиры и масла) в молоке включают небольшое количество холестерина, фосфолипидов и лецитинов (фосфолипидов, конъюгированных с холином). Показаны структуры фосфолипидов и лецитинов. Фосфолипиды помогают стабилизировать эмульсию цельного молока; фосфатные группы помогают достичь частичной растворимости в воде жировых шариков.Весь жир можно удалить из молока экстракцией петролейным эфиром или аналогичным органическим растворителем. PRTEINS Белки можно разделить на две общие категории: волокнистые и глобулярные. Глобулярные белки - это белки, которые имеют тенденцию складываться в компактные единицы, приближающиеся к почти сфероидальной форме. Эти типы белков не образуют межмолекулярных взаимодействий между белковыми единицами (связями и т. Д.), Как волокнистые белки, и их легче солюбилизировать в виде коллоидных суспензий.В молоке есть три вида белков: казеины, лактальбумины и лактоглобулины. Все шаровидные. Казеин - это фосфопротеин, который имеет фосфатные группы, присоединенные к некоторым боковым цепям аминокислот. Они присоединены в основном к гидроксильным группам сериновой и треониновой составляющих. Фактически казеин представляет собой смесь как минимум трех одинаковых белков, которые различаются в первую очередь молекулярной массой и количеством содержащегося в них фосфора (количеством фосфатных групп). Казеин содержится в молоке в виде соли кальция, казеината кальция.Эта соль имеет сложную структуру. Он состоит из казеинов α, β и κ, которые образуют мицеллы или солюбилизированные единицы. Ни α, ни β казеин не растворимы в молоке, по отдельности или в сочетании. Однако, если каппа-казеин добавлен к одному или к их комбинации, в результате образуется комплекс казеина, растворимый благодаря образованию мицеллы.

    3 Предлагаемая структура мицеллы казеина показана на следующей странице.Считается, что κ-казеин стабилизирует мицеллу. Поскольку как α, так и β казеин являются фосфопротеинами, они осаждаются ионами кальция. Однако белок каппа-казеин имеет меньше фосфатных групп и высокое содержание связанных с ним углеводов. Также считается, что все его сериновые и треониновые остатки (которые имеют гидроксильные группы), а также связанные с ним углеводы, находятся только на одной стороне его внешней поверхности. Эта часть его внешней поверхности легко растворяется в воде, поскольку присутствуют эти полярные группы.Другая часть его поверхности хорошо связывается с нерастворимыми в воде α и β казеинами и растворяет их, образуя вокруг них защитный коллоид или мицеллы. Поскольку вся внешняя поверхность мицеллы может быть солюбилизирована в воде, единица солюбилизируется как единое целое, таким образом переводя в раствор α- и β-казеины, а также κ-казеин. Казеинат кальция имеет изоэлектрическую (нейтральность) точку p 4.6. Следовательно, он нерастворим в растворах с p менее 4,6. P молока составляет около 6,6; поэтому казеин имеет отрицательный заряд при этом p и растворяется в виде соли.Если в молоко добавляется кислота, отрицательные заряды на внешней поверхности мицеллы нейтрализуются (фосфатные группы протонируются), и нейтральный белок выпадает в осадок: казеинат Ca 2+ + казеин 2Cl + CaCl 2 Ионы кальция остаются в растворе. Когда молоко скисает, под действием бактерий вырабатывается молочная кислота (см. Ниже), и последующее снижение p вызывает ту же реакцию свертывания. В этом эксперименте будет проведено выделение казеина из молока. Казеин в молоке также может свертываться под действием фермента, называемого реннином.Реннин находится в четвертом желудке молодых телят. Тем не менее, как природа сгустка, так и механизм свертывания различаются при использовании реннина. Сгусток, образованный с использованием ренина, параказеината кальция, содержит кальций. Казеинат Ca 2+ + реннин Параказеинат Ca 2+ + небольшой пептид Реннин является гидролитическим ферментом (пептидазой) и действует специфически, расщепляя пептидные связи между остатками фенилаланина и метионина. Он атакует κ-казеин, разрывая пептидную цепь, высвобождая небольшой ее сегмент.Это разрушает водорастворимую поверхность κ-казеина, которая защищает внутренние α- и β-казеины и вызывает осаждение всей мицеллы в виде параказеината кальция. Молоко можно декальцинировать обработкой ионом оксалата, который образует нерастворимую соль кальция. Если ионы кальция удаляются из молока, сгусток не образуется при обработке молока ренином. Сгусток или творог, образованный под действием реннина, продается в коммерческих целях как творог. Оставшаяся жидкость называется сывороткой.Творог также можно использовать для производства различных видов сыра. Его промывают, прессуют, чтобы удалить излишки сыворотки, и измельчают. После такой обработки он плавится, затвердевает и шлифуется. Затем молотый творог солят, прессуют в формы и оставляют для созревания.

    4 Альбумины - это глобулярные белки, растворимые в воде и в разбавленных солевых растворах. Однако они денатурируются и коагулируют под действием тепла.Вторым по распространенности типом белка в молоке являются лактальбумины. После того, как казеины были удалены и раствор стал кислым, лактальбумины можно выделить путем нагревания смеси для их осаждения. Типичный альбумин имеет молекулярную массу около 41000. Третий тип белка в молоке - лактоглобулины. Они присутствуют в меньших количествах, чем альбумины, и обычно денатурируют и выпадают в осадок в тех же условиях, что и альбумины. Лактоглобулины обладают иммунологическими свойствами молока.Они защищают молодое млекопитающее, пока не разовьется его собственная иммунная система. УГЛЕВОДЫ Когда жиры и белки удалены из молока, углеводы остаются, поскольку они растворимы в водном растворе. Главный углевод в молоке - лактоза. Лактоза, дисахарид, - единственный углевод, синтезируемый млекопитающими. Он синтезируется в молочных железах. В результате гидролиза образуется одна молекула D-глюкозы и одна молекула D-галактозы. 2 C C 2 α-лактоза: D - галактоза + D - глюкоза 2 2 C D - галактоза + C 2 D - глюкоза В этом процессе одна молекула глюкозы превращается в галактозу и присоединяется к другой молекуле глюкозы.Галактоза, по-видимому, необходима развивающемуся младенцу для построения мозга и нервной ткани. Клетки мозга содержат гликолипиды как часть своей структуры. Гликолипид - это триглицерид, в котором одна из групп жирных кислот заменена на сахар, в данном случае галактозу. Галактоза более устойчива (к метаболическому окислению), чем глюкоза, и представляет собой лучший материал для формирования структурных единиц в клетках. 2 C A триглицерид A гликолипид C 2 C C 2 C R C R 'Хотя почти все человеческие младенцы могут переваривать лактозу, некоторые взрослые теряют эту способность по достижении зрелости, поскольку молоко больше не является важной частью их рациона.Для переваривания лактозы необходим фермент под названием лактаза. Лактаза секретируется клетками тонкого кишечника и расщепляет лактозу на двухкомпонентные сахара, которые легко усваиваются. Люди, у которых отсутствует фермент лактаза, плохо переваривают лактозу. Поскольку он плохо всасывается в тонком кишечнике, он остается в пищеварительном тракте, где его осмотический потенциал вызывает приток воды. Это приводит к судорогам и диарее у пострадавших

    .

    5 человек.Люди с дефицитом лактазы не могут пить более одного стакана молока в день. Дефицит чаще всего встречается среди афроамериканцев и пожилых людей европеоидной расы. Когда молоко выдерживается при комнатной температуре, оно скисает. Многие бактерии присутствуют в молоке, особенно лактобациллы. Эти бактерии воздействуют на лактозу в молоке, производя кислую молочную кислоту. Эти микроорганизмы фактически гидролизуют лактозу и производят молочную кислоту только из галактозной части лактозы. Поскольку производство молочной кислоты также снижает p молока, молоко сворачивается, когда оно скисает: CCC лактоза галактоза глюкоза C галактоза лактобациллы C 2 молочная кислота Многие кисломолочные продукты производятся путем скисания молока перед его переработкой .Например, молочнокислые бактерии обычно позволяют молочнокислым бактериям немного скиснуть молоку или сливкам перед взбиванием для получения масла. Жидкость, оставшаяся после сбивания молока, кислая и называется пахтой. К кисломолочным продуктам относятся сметана, йогурт и некоторые виды сыров. Лактоза является примером дисахарида. Он состоит из двух молекул сахара: галактозы и глюкозы. В следующих структурах часть галактозы находится слева, а глюкоза - справа. Галактоза связана с глюкозой через ацетальную связь.Ацеталь (β-связь) α-лактоза: 2 C Галактоза C 2 эмиацеталь (is α) Лактоза (альдегидная форма) 2 C C 2 C Свободный альдегид C 2 β-лактоза: 2 C Эмиацеталь (is β)

    6 Обратите внимание, что часть глюкозы может существовать в одной из двух изомерных полуацетальных структур: α-лактозы и β-лактозы. Глюкоза также может существовать в форме свободного альдегида. Эта альдегидная форма (открытая форма) является промежуточным звеном в уравновешивании (взаимном превращении) α- и β-лактозы.Очень мало этой свободной альдегидной формы присутствует в равновесной смеси. Изомерные α- и β-лактоза являются диастереомерами, потому что они различаются конфигурацией у одного атома углерода, называемого аномерным атомом углерода. Сахар-α-лактозу легко получить путем кристаллизации из смеси вода-этанол при комнатной температуре. С другой стороны, β-лактозу необходимо получать более сложным способом, который включает кристаллизацию из концентрированного раствора лактозы при температуре около 93,5 ° C.В настоящем эксперименте α-лактозу выделяют с помощью более простой экспериментальной процедуры, указанной выше. α-лактоза претерпевает множество интересных реакций. Во-первых, α-лактоза взаимно превращается через свободную альдегидную форму в значительной степени в β-изомер в водном растворе. Это вызывает изменение вращения поляризованного света с на с увеличением времени. Процесс, вызывающий изменение оптического вращения со временем, называется мутаротацией. Поляриметрия. В этом эксперименте вы изучите мутаротацию лактозы с помощью поляриметрии.Дисахарид α-лактоза, состоящий из галактозы и глюкозы, может быть выделен из молока. Как вы можете видеть в структурах, показанных выше, единица глюкозы может существовать в одной из двух изомерных полуацетальных структур, α- и β-лактозы. Эти изомеры являются диастереомерами, потому что они различаются по конфигурации у одного атома углерода. Часть глюкозы также может существовать в форме свободного альдегида. Эта альдегидная форма (открытая форма в приведенном выше уравнении) является промежуточным звеном в уравновешивании α- и β-лактозы. Очень мало этой свободной альдегидной формы присутствует в равновесной смеси.α-лактоза имеет удельное вращение при 20 ° C, когда ее помещают в воду, оптическое вращение уменьшается до тех пор, пока она не достигает равновесного значения. β-лактоза имеет удельное вращение +34. Оптическое вращение β-лактозы увеличивается в воде до тех пор, пока оно не достигнет того же равновесного значения, что и для α-лактозы. В точке равновесия присутствуют как изомеры a, так и β. Однако, поскольку равновесное вращение ближе по величине к начальному вращению β-лактозы, смесь должна содержать больше этого изомера.Процесс, который приводит к изменению оптического вращения с течением времени, чтобы приблизиться к равновесному значению, называется мутаротацией. Лактозу можно удалить из сыворотки, добавив этанол. Лактоза нерастворима в этаноле, и когда этанол смешивают с водным раствором, лактоза вынуждена кристаллизоваться. Это процесс, используемый в этом эксперименте для выделения лактозы из молока. Выделение белка, казеина и сахара, лактозы, из молока. В этом эксперименте вы отделите несколько химических веществ, содержащихся в молоке.Сначала вы выделите фосфорсодержащий белок казеин. Оставшаяся молочная смесь затем будет использоваться в качестве источника сахара, α-лактозы. После того, как вы выделите молочный сахар, вы проведете несколько химических испытаний этого материала. Жиры, которые присутствуют в цельном молоке, в этом эксперименте не выделяются, поскольку используется сухое обезжиренное молоко. Сначала казеин осаждается путем нагревания сухого молока и добавления разбавленной уксусной кислоты. Это

    7 важно, чтобы нагревание не было чрезмерным, а кислота слишком сильной, потому что в этих условиях также происходит гидролиз лактозы на ее компоненты, глюкозу и галактозу.После удаления казеина избыток уксусной кислоты нейтрализуют карбонатом кальция, и раствор нагревают до точки кипения, чтобы осадить первоначально растворимый белок, альбумин. Жидкость, содержащая лактозу, сливается с альбумином. К раствору добавляют спирт, а оставшийся белок удаляют центрифугированием. α-лактоза кристаллизуется при охлаждении. Меры предосторожности Для выделения лактозы требуется настольная центрифуга. Обязательно балансируйте центрифугу с двумя пробирками одинакового веса во время работы, иначе центрифуга может быть повреждена, а пробирка центрифуги может разбиться.Выделение и очистка казеина. Приготовьте разбавленный раствор (примерно 10%) уксусной кислоты, добавив 1 мл ледяной (100%) уксусной кислоты к 10 мл дистиллированной воды в колбе Эрленмейера на 10 мл. Тщательно перемешайте и отложите. Поместите 4,0 г обезжиренного сухого молока и 10 мл воды в стакан на 50 или 100 мл. ешьте на песчаной бане до температуры около 40 C (верхняя часть песочной ванны при температуре около 50 C). Следите за температурой молочного раствора с помощью термометра. Когда смесь нагреется до 40 C, добавьте по каплям разбавленную уксусную кислоту в теплое молоко.Не добавляйте всю разбавленную уксусную кислоту за один раз! Поддерживайте температуру раствора около 40 ° C и через каждые 5 капель осторожно перемешивайте раствор с помощью небольшого шпателя. Используя шпатель, протолкните осажденный казеин на стенку стакана, чтобы большая часть жидкости стекала из твердого вещества (вам придется держать его сбоку, чтобы слить жидкость). Затем небольшими порциями перенесите застывший казеин во флакон объемом 20 мл. Казеин будет склеиваться, и его будет трудно переносить, если вы используете большие куски.Если во флаконе от казеина отделилась жидкость, используйте пипетку Пастера, чтобы перелить жидкость обратно в стакан. Медленно продолжайте добавлять по каплям 1 мл разбавленного раствора уксусной кислоты в стакан, чтобы завершить осаждение казеина. Удалите из стакана как можно больше казеина и перенесите его во флакон. Избегайте добавления избытка уксусной кислоты в молочный раствор, так как это приведет к гидролизу лактозы в молоке до глюкозы и галактозы. Когда большая часть казеина будет удалена из молочного раствора, добавьте 0.Добавьте 2 г карбоната кальция в молоко в стакан. Перемешайте эту смесь в течение нескольких минут и сохраните ее для выделения лактозы ниже. (Смесь следует использовать как можно скорее в течение текущего лабораторного периода.) Перенесите казеин из 20-миллилитрового флакона в воронку для аспирационного фильтра Ирша. Создайте вакуум на казеине в течение примерно 5 минут, чтобы удалить как можно больше жидкости, прижимая казеин шпателем в течение этого времени. (Жидкость содержит альбумины и лактозу, поэтому большая потеря жидкости в этот момент приведет к снижению выхода этих двух других компонентов.Перенесите казеин на кусок фильтровальной бумаги размером 7-10 см, сложите его на казеин и осторожно нажмите, чтобы впитать оставшуюся жидкость. Поместите твердое вещество на тарированное часовое стекло, дайте ему высохнуть на воздухе до следующего лабораторного периода и взвесьте. Из казеина делают белый клей, поэтому важно не оставлять его на фильтровальной бумаге, иначе он прилипнет к нему! Рассчитайте весовой процент казеина, выделенного из сухого молока.

    8 Выделение белков сахара, лактозы и альбумина из молока После выделения казеина молочная смесь содержит сахар (лактозу) и белок (альбумин).ешьте молочную смесь, нагретую до 75 ° C, около 5 мин. на песочной бане. употребление в пищу приводит к почти полной денатуризации и осаждению альбуминов из раствора. Слейте жидкость в химическом стакане от твердого вещества в чистую пластиковую центрифужную пробирку объемом 10 мл (позаимствованную со стойки рядом с центрифугой Beckman, расположенной в конце лаборатории 215). Возможно, вам придется удерживать твердое вещество шпателем при переносе жидкости. Придавите твердые альбумины шпателем, чтобы удалить как можно больше жидкости, и вылейте жидкость в центрифужную пробирку.Сохраните альбумины в исходном стакане. Теперь у вас должно быть около 7 мл жидкости. Если у вас меньше 2 мл, вам нужно добавить еще 1 мл к остатку альбумина, нагреть примерно до 75 ° C и декантировать, объединив две жидкие порции. Эта процедура минимизирует потерю лактозы, которая могла кристаллизоваться вместе с осадком альбумина. Когда жидкость остынет примерно до комнатной температуры, поместите ее в центрифугу. Убедитесь, что центрифуга сбалансирована, поместив другую пластиковую пробирку для центрифуги, наполненную водой, на тот же уровень, что и ваша пробирка с лактозой, в положение 180 напротив пробирки с лактозой.Центрифуга в течение 5 минут в соответствии с инструкциями, размещенными на стене над центрифугой. После центрифугирования слейте жидкость от твердого вещества в стакан на 50 или 100 мл. Добавьте в стакан 15 мл 95% этанола. Выпадут твердые частицы. съешьте этот раствор на песочной бане при температуре около 60 ° C, чтобы растворить часть твердого вещества. Налейте равные количества горячего раствора в две пластиковые центрифужные пробирки объемом 10 мл (полученные из стойки рядом с центрифугой Beckman в комнате 215) и центрифугируйте этот раствор как можно скорее, пока он не остынет.Центрифуга 2 мин. Важно центрифугировать раствор, пока он еще теплый, чтобы предотвратить преждевременную кристаллизацию лактозы. На дно центрифужных пробирок откладывается значительное количество твердого материала. Удалите теплый супернатант из пробирки с помощью пипетки Пастера и перенесите жидкость в колбу Эрленмейера на 25 или 50 мл. (Вы можете выбросить твердое вещество, оставшееся в центрифужной пробирке.) Закройте колбу и дайте лактозе кристаллизоваться в течение как минимум двух дней.За это время образуются зернистые кристаллы. Собирают лактозу путем вакуумной фильтрации на воронке Ирша. Используйте около 3 мл 95% этанола, чтобы облегчить перенос и промыть продукт. α-Лактоза кристаллизуется с одной молекулой гидратной воды на молекулу лактозы, поэтому ее формула - С. Взвесьте продукт после того, как он полностью высохнет. Рассчитайте весовой процент альфа-лактозы, выделенной из сухого молока. Измерьте оптическую активность α-лактозы, взвесив и растворив весь образец в 2 мл дистиллированной воды и проанализировав раствор поляриметрическим методом (см. Главу 11 Руководства по лаборатории).Постарайтесь получить показания, как только показания поляриметра стабилизируются до ближайшей десятой доли градуса (+0,1 C). Через некоторое время наблюдается постепенное снижение удельного вращения. Важно: если поляриметр продолжает сканирование в положительном направлении, реверсирует и сканирует до отрицательных значений и обратно, то ваш образец, вероятно, слишком мутный. (Иногда во время роста кристаллов лактозы осаждаются частицы альбумина.) В этом случае вы можете удалить раствор образца из ячейки и промыть ячейку метанолом.Центрифугируйте раствор и верните его в ячейку. Если центрифугирование не удаляет взвешенные частицы (то есть взвешенные частицы действительно мелкие), сложите кусок фильтровальной бумаги в форме конуса, отфильтруйте раствор под действием силы тяжести и верните его в ячейку.

    9 Дайте альбуминам высохнуть в течение 2-3 дней в исходном стакане, в котором они были осаждены. Разбейте твердое тело и взвесьте.Рассчитайте весовой процент альбуминов, выделенных из сухого молока. Очистка: очистите пластиковые центрифужные пробирки водой с мылом, промойте дистиллированной водой, NT-ACETNE и поместите вверх дном в штатив рядом с центрифугой Beckman. Все фильтраты из указанных выше изоляций легко разлагаются биологически и поэтому могут быть смыты в канализацию. Итоговый отчет: используйте данные для коровьего молока, приведенные в таблице под названием «Средний процентный состав молока от различных млекопитающих», чтобы обсудить ваши процентные надои от сухого обезжиренного молока и их сравнение с тем, что содержится в цельном молоке или которое может быть рассчитано для цельное молоко с использованием ваших экспериментальных данных в сочетании с данными таблицы.Постлабораторные вопросы 1. β-лактоза в большей степени присутствует в водном растворе, когда раствор находится в равновесии. Почему этого следовало ожидать? 2. Изобразите структуру α- и β-лактозы и свободного альдегида и обратитесь к рисункам в своем ответе. 3. Почему вы ожидаете постепенного уменьшения оптического вращения и почему оно достигает точки, в которой оно больше не уменьшается? 4. Почему при осаждении казеина важно поддерживать температуру 40 ° C?

    .

    Выделение казеина из молока

    Разрушение мицелл казеина в молоке с последующим осаждением казеина можно осуществить несколькими способами. Воздействие тепла или спиртов, кислот, солей и ферментов сычужного фермента вызывает осаждение. В коммерческой практике в двух используемых методах используются механизмы либо кислотной, либо сычужной коагуляции. [Pg.855]

    Добавление уксусной или минеральной кислоты в обезжиренное молоко для снижения значения pH до 4.6, изоэлектрическая точка, вызывает выпадение казеина в осадок. Поскольку соли кальция обладают буферным действием на pH, необходимо использовать несколько большее, чем теоретическое, количество кислоты. Молочная кислота, образующаяся в процессе сквашивания молока путем ферментации лактоз, присутствующих бактерией Streptococcus lactis, приведет к аналогичному осаждению. [Pg.855]

    Хотя кислые казеины используются для ряда целей, сычужные казеины, в которых белок остается связанным с кальцием и фосфатом, предпочтительнее для применения в пластмассах.Сычуг - это высушенный экстракт реннина, полученный из внутренней оболочки четвертого желудка телят, который является очень сильным коагулянтом. Считается, что всего 0,2 части на миллион достаточно для коагуляции слабокислого молока. Его коагулирующая способность разрушается при 100 ° C. [Pg.855]

    В процессе коагуляции сычужного фермента pH свежего обезжиренного молока доводится до 6, и на 100 галлонов молока добавляется около 40 унций 10% раствора сычужного фермента. Начальная температура реакции составляет примерно 35 ° C, а затем ее повышают примерно до 60 ° C.Коагуляция, по-видимому, проходит в два этапа. Сначала казеинат кальция превращается в нерастворимый параказеинат кальция, который затем коагулирует. [Pg.855]

    При контроле температуры и процесса коагуляции важна большая осторожность, так как в противном случае примеси, особенно другие белки, будут снижены вместе с казеином. Такие примеси отрицательно повлияют на прозрачность продукта. [Pg.855]


    Химическая природа Выделение казеина из молока Производство казеиновых пластиков Свойства казеина Области применения Прочие протеиновые пластики Производные натурального каучука Гуттаперча и родственные материалы Shellac... [Pg.926]

    A) Получение казеина из молока. К 40 мл молока в стакане на 250 мл добавьте 40 мл воды и пять капель уксусной кислоты 6iV. Свернувшийся белок, к которому прилипает жир, оседает. Отфильтруйте осадок и дважды промойте его водой, чтобы он собрался в нижней части сложенной фильтровальной бумаги. Когда большая часть воды слита, удалите фильтраты, если желательно изолировать лактозу. Дважды промыть 5 мл спирта, а затем дважды 5 мл эфира.Соберите промывные спирт и эфир по отдельности и поместите их в предназначенную для этого бутылку ... [Pg.22]

    В первой части этого эксперимента вы собираетесь выделить казеин из молока, имеющего pH около 7. Казеин будет отделен в виде нерастворимого осадка путем подкисления молока до его изоэлектрической точки (pH = 4,6). Жир, который осаждается вместе с казеином, можно удалить, растворив его в спирте. [Pg.455]

    G. Hevesy был первым, кто пометил белки радионуклидами еще в 1938 году.Нобелевская премия была присуждена ему в 1943 году за открытия в этой области. Хевеши скормил овцам радионуклид фосфора per os и выделил P-казеин из их молока. [Стр.167]

    Выделение казеинов. Изоэлектрические казеины получали осаждением из цельного молока или из 5 г гомогенизированного сыра в 30 мл воды путем добавления 2M FICl до pH 4,6 с последующим центрифугированием при 3500 об / мин в течение 15 мин. Чтобы полностью выделить фракции казеина из сыворотки и удалить оставшийся жир, ее один раз промывали 1 М натрий-ацетатным буфером (pH 4.6) и трижды с буфером дихлорметан / 1 М натрийацетат (pH 4,6) (11, об. / Об.). Полученные фракции казеина лиофилизировали и хранили при -20 ° C. [Pg.370]

    Были опубликованы методы с потенциалом выделения 8-казеина в больших количествах, оставляя остаток, обогащенный a.i- и K-казеинами. В этих методах используются зависимые от температуры характеристики ассоциации β-казеина, наиболее гидрофобного из казеинов. До 80% / -казеина может быть извлечено из казеината натрия с помощью ультрафильтрации при 2 ° C. / -Казеин может быть извлечен из пермеата с помощью ультрафильтрации при 40 ° C (Рисунок 4.39). MF при 2 ° C использовался для выделения казеина из молока или казеината натрия. Неизвестно, используются ли эти методы в коммерческих целях. [Pg.217]

    Agarwal 0. P. edition 26 (2009). Выделение казеина и лактозы из молока. Adv. Практик. Орг. Chem., 371-372. [Стр.210]

    Коровье молоко содержит 3,2% белка, около 80% которого составляет казеин. Казеин выделяют из молока путем осаждения, включающего нагревание, промывку для удаления сыворотки и сушку до порошка. Удой составляет около 3 кг / 100 кг обезжиренного молока.Сычужный казеин получается, когда казеин осаждается химозиновым ферментом, также известным как сычужный фермент, а кислый казеин образуется, когда осаждение осуществляется путем подкисления. Кислый казеин обычно находится в форме казеината натрия или казеината кальция, которые представляют собой водорастворимые соли. Казеинаты получают путем реакции NaOH или CaOH с суспензией казеинового творога или порошка с последующей сушкой распылением (Southward, 2010). [Стр.174]

    Исследования кормления с крысой в качестве подопытного животного подтвердили высокое качество питания, указанное по аминокислотной структуре (45).При использовании изолятов и концентратов, приготовленных из сортов Jewel и Centennial, значения PER были равны показателям казеина (молочного белка) (Таблица IV). Изучение аминокислотного состава белка сладкого картофеля и казеина показало, что оба содержат ... [Pg.245]

    McPherson, A.V, Dash, M.C. и Kitchen, B.J. 1984A. Выделение материала мембран глобул жира коровьего молока из сливок без предварительного удаления казеинов и белков сыворотки. J. Dairy Res. 51, 113-121. [Pg.576]

    Казеины обычно выделяют из молока методами с использованием мочевины или другого подобного денатурирующего агента в высокой концентрации.Следовательно, нативная конформация этих белков, богатых пролином, может не быть полностью восстановлена ​​в течение разумного времени после удаления мочевины. Как -... [Pg.85]

    Эти регенерированные белки получают из молока (казеина), соевых бобов, кукурузы и арахиса. Для их отделения от исходных материалов требуются более или менее сложные процессы химического разделения и очистки. Они могут быть растворены в водных растворах щелочи и мокрого прядения с образованием волокон, для чего обычно требуются дополнительные химические вещества... [Pg.454]

    Thoma, C., and Kulozik, U. (2004). Способы получения изолированного казеин-макропептида из молока и сыворотки и функциональные свойства. В Bull. 389, Международная молочная федерация, Брюссель, стр. 1A-11. [Стр.474]

    Основной липазой коровьего молока является липопротеиновая липаза (глава 8 LPL), которая связана преимущественно с мицеллами казеина и выделяется из своего субстрата, молочного жира, с помощью MFGM, то есть фермента и его субстрата. разделены на части. Однако даже небольшое повреждение мембраны позволяет контактировать между ферментом и субстратом, что приводит к гидролитической прогорклости.Фермент оптимально активен при температуре около 37 ° C и pH 8,5 и стимулируется двухвалентными катионами, например. Ca (комплексные свободные жирные кислоты, обладающие сильным ингибирующим действием). Первоначальный оборот молока LPL составляет c. 3000 с, т.е. 3000 молекул жирных кислот высвобождаются в секунду на моль фермента (молоко обычно содержит 1-2 мг липазы 1, то есть 10-20 нМ), что, если оно полностью активно, достаточно, чтобы вызвать прогорклость примерно за 10 с. В молоке этого никогда не происходит из-за множества факторов, например pH, ионная сила и, как правило, температура не являются оптимальными; липаза связана с мицеллами казеина; субстрат недоступен; молоко, вероятно, содержит ингибиторы липаз, включая казеины.Активность липазы в молоке не коррелирует с ее концентрацией из-за различных ингибирующих и неблагоприятных факторов. [Стр.109]


    .

    Смотрите также

© 2020 nya-shka.ru Дорогие читатели уважайте наш труд, не воруйте контент. Ведь мы стараемся для вас!