• Глобулярные и фибриллярные белки примеры


    1.9 Глобулярные и фибриллярные белки

    20Глава 1 Аминокислоты и белки

    3.Трехмерная структура многих олигомерных белков меняется, когда белок связывается с лигандами. Иными словами, третичная и четвертичная структура таких белков изменчива, и это — ключ к регуляции их активности.

    4.У некоторых белков есть общие субъединицы. Это можно объяснить тем, что в ходе эволюции субъединицы образовывали новые комбинации и это более оправданно, чем создание нового мономерного белка с той же функцией.

    5.Полисубъединичные белки могут катализировать несколько последовательных реакций, в которых продукт первой реакции становится субстратом для второй. Пример: ПДГ (пируватдегидрогеназный комплекс).

    Белки разделяют на две группы по их общей морфологии: глобулярные и фибриллярные. Отличия между фибриллярными и глобулярными белками приведены в таблице ниже. Третичная структура глобулярных белков представляет глобулу (или клубок) и имеет сферическую или округлую форму. Третичная структура фибриллярных белков имеет форму узкой закрученной нити. Кератин и коллаген — примеры фибриллярных белков.

    Таблица 3

    Глобулярные и фибриллярные белки

    Фибриллярные белки

    Глобулярные белки

    Третичная

    Представляет собой длинные, узкие

    Имеет округлую, сферическую

    структура

    закрученные нити

    форму

    Растворимость

    Нерастворимы

    Отчасти растворимы (образуют кол-

    лоидные растворы)

    Примеры

    Коллаген (кожа, кости, зубы, сухожи-

    Гемоглобин (в эритроцитах), инсу-

    лия), кератин (волосы, ногти)

    лин (гормон поджелудочной же-

    лезы), каталаза (обеспечивает рас-

    пад пероксида водорода в живых

    клетках)

    Структура

    Коллаген существует в виде тройной

    и функции

    спирали, механически стойкой и

    прочной. Его содержание особенно

    высоко в сухожилиях, связках, со-

    единительной ткани, мышцах, коже и

    других тканях, испытывающих на

    себе сильное механическое воздей-

    ствие.

    Выполняют различные функции в клетках. Хорошо растворимы, поскольку на поверхности белковой молекулы расположены преимущественно полярные аминокислоты, а неполярные аминокислоты скрыты в ядре белка. Полярные аминокислоты участвуют в диполь-дипольных взаимодействиях с молекулами растворителя.

    Глобулярные и фибриллярные белки 21

    А Кератин

    Кератин является механически прочным и химически неактивным белком. Он обнаружен у большинства позвоночных и представляет собой важный компонент внешнего эпидермального слоя и различных структур: волос, рогов, ногтей и перьев. Кератины классифицируют на 2 основные группы: α-кератины (у человека) и β-ке- ратины (у птиц и рептилий). Геном человека содержит ~50 генов, кодирующих тканеспецифичные кератины.

    Кератин имеет очень сложную структуру, отличающуюся от той, которую имеют глобулярные белки.

    Первичная структура α -кератина точно так же представляет собой цепочку аминокислотных остатков. Центральный сегмент каждой полипептидной цепи α-ке- ратина имеет псевдоповтор из 7 аминокислотных остатков: a-b-c-d-e-f-g. В позициях -a- и -d- чаще всего находятся гидрофобные аминокислотные остатки (см. Рис. 17 ). Поскольку на один виток α-спирали приходится ~3,6 остатка, аминокислотные остатки -a- и -d- расположены всегда по одну сторону цепи. Это позволяет двум полипептидным цепям образовывать димеры (в рамках надвторичной структуры). Кроме того, α-кератины содержат остатки цистеина, между которыми образуются прочные дисульфидные связи. Они стабилизируют общую структуру кератина, связывая между собой полипептидные цепи.

    Вторичная структура α-кератина очень похожа на обычную α-спираль, однако в α-кератине она имеет меньший шаг (~5,1 Å), а значит, более плотную упаковку. Это вызвано тем, что в α-кератине две полипептидные цепи оборачиваются относительно друг друга и формируют закрученную нить, одновременно вызывая небольшие структурные изменения в цепях (см. Рис. 18 ▼).

    Рис. 17.

    Расположение гидрофобных

    Рис. 18.

    Закрученная нить кератина

    остатков -a- и -d- в цепях кератина.

    (формируется из двух полипептидных це-

    пей).

    Более высокие уровни структурной организации кератина ещё не так хорошо изучены. В целом всю структуру α-кератина можно представить следующим образом (включая высшие уровни структурной организации) (см. Рис. 19 ▼):

    studfiles.net

    Глобулярный и фибриллярный белок: основные характеристики

    Существует четыре наиболее важных класса органических соединений, которые входят в состав организма: нуклеиновые кислоты, жиры, углеводы и белки. О последних и пойдет речь в этой статье.

    Что такое белок?

    Это полимерные химические соединения, построенные из аминокислот. Белки имеют сложную структуру.

    Как синтезируется белок?

    Это происходит в клетках организма. Существуют специальные органоиды, которые отвечают за этот процесс. Это рибосомы. Они состоят из двух частей: малой и большой, которые объединяются во время работы органеллы. Процесс синтезирования полипептидной цепочки из аминокислот называется трансляцией.

    Какие бывают аминокислоты?

    Несмотря на то что разновидностей белков в организме несметное количество, аминокислот, из которых они могут быть сформированы, существует всего двадцать. Такое разнообразие белков достигается за счет различных комбинаций и последовательности этих аминокислот, а также разного размещения построенной цепочки в пространстве.

    Аминокислоты содержат в своем химическом составе две противоположные по своим свойствам функциональные группы: карбоксильную и аминогруппу, а также радикал: ароматический, алифатический или гетероциклический. Кроме того, в состав радикалов могут входить дополнительные функциональные группы. Это могут быть карбоксильные группы, аминогруппы, амидные, гидроксильные, гуанидовые группы. Также радикал может содержать в своем составе серу.

    Вот список кислот, из которых могут быть построены белки:

    Из них десять являются незаменимыми — такими, которые не могут быть синтезированы в организме человека. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, гистидин, аргинин. Они обязательно должны поступать в организм человека с пищей. Много таких аминокислот содержится в рыбе, говядине, мясе, орехах, бобовых.

    Первичная структура белка — что это такое?

    Это последовательность аминокислот в цепочке. Зная первичную структуру белка, можно составить точную его химическую формулу.

    Вторичная структура

    Это способ скручивания полипептидной цепочки. Существует два варианта конфигурации белка: альфа-спираль и бета-структура. Вторичная структура белка обеспечивается водородными связями между СО- и NH- группами.

    Третичная структура белка

    Это пространственная ориентация спирали или способ ее укладки в определенном объеме. Ее обеспечивают дисульфидные и пептидные химические связи.

    В зависимости от типа третичной структуры существуют фибриллярные и глобулярные белки. Последние имеют шаровидную форму. Структура фибриллярных белков напоминает нить, которая формируется путем многослойной укладки бета-структур или параллельного расположения нескольких альфа-структур.

    Четвертичная структура

    Она свойственна для белков, которые имеют в своем составе не одну, а несколько полипептидных цепочек. Такие белки называются олигомерными. Отдельные цепочки, входящие в их состав, называют протомерами. Протомеры, из которых построен олигомерный белок, могут обладать как одинаковой, так и разной первичной, вторичной или третичной структурой.

    Что такое денатурация?

    Это разрушение четвертичной, третичной, вторичной структур белка, вследствие чего он теряет свои химические, физические свойства и больше не может выполнять свою роль в организме. Этот процесс может происходить в результате действия на белок высоких температур (от 38 градусов Цельсия, но для каждого белка эта цифра индивидуальна) или агрессивных веществ, таких как кислоты и щелочи.

    Некоторые белки способны к ренатурации — возобновлению своей первоначальной структуры.

    Классификация белков

    Учитывая химический состав, их разделяют на простые и сложные.

    Простые белки (протеины) — это те, в состав которых входят только аминокислоты.

    Сложные белки (протеиды) — те, которые имеют в своем составе простетическую группу.

    В зависимости от вида простетической группы белки можно разделить на:

    • липопротеиды (содержат липиды);
    • нуклеопротеиды (в составе есть нуклеиновые кислоты);
    • хромопротеиды (содержат пигменты);
    • фосфопротеиды (имеют в составе фосфорную кислоту);
    • металлопротеиды (содержат металлы);
    • гликопротеиды (в составе есть углеводы).

    Кроме того, в зависимости от типа третичной структуры существует глобулярный и фибриллярный белок. Оба могут быть как простыми, так и сложными.

    Свойства фибриллярных белков и их роль в организме

    Их можно разделить на три группы в зависимости от вторичной структуры:

    • Альфа-структурные. К ним относится кератины, миозин, тропомиозин и другие.
    • Бета-структурные. Например, фиброин.
    • Коллаген. Это белок, который обладает особой вторичной структурой, которая не является ни альфа-спиралью, ни бета-структурой.

    Особенности фибриллярных белков всех трех групп заключаются в том, что они обладают нитевидной третичной структурой, а также не растворимы в воде.

    Поговорим об основных фибриллярных белках подробнее по порядку:

    • Кератины. Это целая группа разнообразных белков, которые являются главной составляющей волос, ногтей, перьев, шерсти, рогов, копыт и т. д. Кроме того, фибриллярный белок этой группы цитокератин входит в состав клеток, формируя цитоскелет.
    • Миозин. Это вещество, которое входит в состав мышечных волокон. Наряду с актином, этот фибриллярный белок является сократительным и обеспечивает функционирование мышцы.
    • Тропомиозин. Это вещество состоит из двух переплетенных альфа-спиралей. Он также входит в состав мышц.
    • Фиброин. Этот белок выделяется многими насекомыми и паукообразными. Он является основной составляющей паутины и шелка.
    • Коллаген. Это наиболее распространенный фибриллярный белок в организме человека. Он входит в состав сухожилий, хрящей, мышц, сосудов, кожи и т. д. Это вещество обеспечивает эластичность тканей. Выработка коллагена в организме с возрастом снижается, в связи с чем возникают морщины на коже, ослабевают сухожилия и связки и т. д.

    Далее рассмотрим вторую группу белков.

    Глобулярные белки: разновидности, свойства и биологическая роль

    Вещества данной группы имеют форму шара. Они могут быть растворимыми в воде, растворах щелочей, солей и кислот.

    Наиболее распространенными глобулярными белками в организме являются:

    • Альбумины: овальбумин, лактальбумин и др.
    • Глобулины: белки крови (напр., гемоглобин, миоглобин) и др.

    Подробнее о некоторых из них:

    • Овальбумин. Из этого белка на 60 процентов состоит яичный белок.
    • Лактальбумин. Основная составляющая молока.
    • Гемоглобин. Это сложный глобулярный белок, в составе которого в качестве простетической группы присутствует гем — это пигментная группа, содержащая железо. Гемоглобин содержится в эритроцитах. Это белок, который способен связываться с кислородом и транспортировать его.
    • Миоглобин. Это белок, похожий на гемоглобин. Он выполняет ту же функцию — перенос кислорода. Такой белок содержится в мышцах (поперечнополосатых и сердечной).

    Теперь вы знаете основные различия между простыми и сложными, фибриллярными и глобулярными белками.

    fb.ru

    1.9 Глобулярные и фибриллярные белки

    20Глава 1 Аминокислоты и белки

    3.Трехмерная структура многих олигомерных белков меняется, когда белок связывается с лигандами. Иными словами, третичная и четвертичная структура таких белков изменчива, и это — ключ к регуляции их активности.

    4.У некоторых белков есть общие субъединицы. Это можно объяснить тем, что в ходе эволюции субъединицы образовывали новые комбинации и это более оправданно, чем создание нового мономерного белка с той же функцией.

    5.Полисубъединичные белки могут катализировать несколько последовательных реакций, в которых продукт первой реакции становится субстратом для второй. Пример: ПДГ (пируватдегидрогеназный комплекс).

    Белки разделяют на две группы по их общей морфологии: глобулярные и фибриллярные. Отличия между фибриллярными и глобулярными белками приведены в таблице ниже. Третичная структура глобулярных белков представляет глобулу (или клубок) и имеет сферическую или округлую форму. Третичная структура фибриллярных белков имеет форму узкой закрученной нити. Кератин и коллаген — примеры фибриллярных белков.

    Таблица 3

    Глобулярные и фибриллярные белки

    Фибриллярные белки

    Глобулярные белки

    Третичная

    Представляет собой длинные, узкие

    Имеет

    округлую, сферическую

    структура

    закрученные нити

    форму

    Растворимость

    Нерастворимы

    Отчасти растворимы (образуют кол-

    лоидные растворы)

    Примеры

    Коллаген (кожа, кости, зубы, сухожи-

    Гемоглобин (в эритроцитах), инсулин

    лия), кератин (волосы, ногти)

    (гормон поджелудочной железы),

    каталаза (обеспечивает распад пе-

    роксида водорода в живых клетках)

    Структура

    Коллаген существует в виде тройной

    Выполняют различные функции в

    и функции

    спирали, механически стойкой и

    клетках. Хорошо растворимы, по-

    прочной. Его содержание особенно

    скольку

    на поверхности белковой

    высоко в сухожилиях, связках, соеди-

    молекулы расположены преимуще-

    нительной ткани, мышцах, коже и

    ственно полярные аминокислоты, а

    других тканях, испытывающих на

    неполярные аминокислоты скрыты в

    себе сильное механическое воздей-

    ядре белка. Полярные аминокис-

    ствие.

    лоты участвуют в диполь-дипольных

    взаимодействиях с молекулами рас-

    творителя.

    Глобулярные и фибриллярные белки 21

    А Кератин

    Кератин является механически прочным и химически неактивным белком. Он обнаружен у большинства позвоночных и представляет собой важный компонент внешнего эпидермального слоя и различных структур: волос, рогов, ногтей и перьев. Кератины классифицируют на 2 основные группы: α-кератины (у человека) и β-ке- ратины (у птиц и рептилий). Геном человека содержит ~50 генов, кодирующих тканеспецифичные кератины.

    Кератин имеет очень сложную структуру, отличающуюся от той, которую имеют глобулярные белки.

    Первичная структура α -кератина точно так же представляет собой цепочку аминокислотных остатков. Центральный сегмент каждой полипептидной цепи α-ке- ратина имеет псевдоповтор из 7 аминокислотных остатков: a-b-c-d-e-f-g. В позициях -a- и -d- чаще всего находятся гидрофобные аминокислотные остатки (см. Рис. 17 ). Поскольку на один виток α-спирали приходится ~3,6 остатка, аминокислотные остатки -a- и -d- расположены всегда по одну сторону цепи. Это позволяет двум полипептидным цепям образовывать димеры (в рамках надвторичной структуры). Кроме того, α-кератины содержат остатки цистеина, между которыми образуются прочные дисульфидные связи. Они стабилизируют общую структуру кератина, связывая между собой полипептидные цепи.

    Вторичная структура α-кератина очень похожа на обычную α-спираль, однако в α-кератине она имеет меньший шаг (~5,1 Å), а значит, более плотную упаковку. Это вызвано тем, что в α-кератине две полипептидные цепи оборачиваются относительно друг друга и формируют закрученную нить, одновременно вызывая небольшие структурные изменения в цепях (см. Рис. 18 ▼).

    Рис. 17.

    Расположение гидрофобных

    Рис. 18.

    Закрученная нить кератина

    остатков -a- и -d- в цепях кератина.

    (формируется из двух полипептидных це-

    пей).

    Более высокие уровни структурной организации кератина ещё не так хорошо изучены. В целом всю структуру α -кератина можно представить следующим образом (включая высшие уровни структурной организации) (см. Рис. 19 ▼):

    studfiles.net

    Глобулярные и фибриллярные белки. Типы фибриллярных белков

    Человеческий организм вмещает больше пятидесяти тысяч белков, которые разнятся между собой по структуре, строению и функциям. Они состоят из разных аминокислот, каждая из них занимает свое положение в цепи полипептидов. На сегодняшний день не существует единой классификации, которая учитывает разные параметры белков. Одни из них отличаются по форме молекул, здесь выделяют глобулярные и фибриллярные белки, о них и пойдет сегодня речь.

    Белки глобулярные

    Сюда относятся белки такие, в чьих молекулах наблюдаются цепи полипептидов, что имеют шароподобную форму. Такое строение белка связано с гидрофильными (имеют соединения водорода с водой) и гидрофобными (отталкивают воду) взаимодействиями. К данному виду относятся экзимы, гормоны, которые имеют белковую природу, иммуноглобулины, протеиды, альбумины, а также белки, которые выполняют регуляторную и транспортную функции. Это большая часть белков человека.

    Экзимы

    Экзимы (ферменты) находятся во всех клетках, с их помощью одни вещества превращаются в иные, так как они резко изменяют скорость превращений, способствуя распаду, расщеплению и синтезу веществ из продуктов распада. Во всех протекающих в организме реакциях они играют роль катализатора, регулируют обмен веществ. Известно более пяти тысяч разных ферментов. Все они выполняют до нескольких миллионов действий в секунду. Но они способствуют ускорению определенных реакций, оказывая действие только на определенные вещества. Ферменты удаляют погибшие клетки, шлаки и яды. Они являются катализаторами всех процессов в организме, а если их недостаточно, то у человека увеличивается вес за счет накопления отходов в теле.

    Иммуноглобулины

    Антитела (иммуноглобулины) представляют собой соединения белков, что появляются вследствие ответной реакции на поступление в организм бактерий и вирусов, а также токсинов. Они не дают им размножаться и нейтрализуют отравляющие вещества. Иммуноглобулины распознают и связывают чужеродные вещества, их уничтожают, образуя иммунные комплексы, а потом удаляют эти комплексы. Также они защищают организм от повторного инфицирования, так как антитела против болезней, которые были перенесены, длительный период сохраняются. Иногда в организме вырабатываются аномальные антитела, что нападают на собственный организм. Происходит это чаще всего из-за наличия аутоиммунных болезней. Таким образом, глобулярные и фибриллярные белки выполняют незаменимые функции в организме человека, поддерживая его нормальную жизнедеятельность.

    Гормоны белковой природы

    Сюда относятся гормоны поджелудочной, паращитовидной желез и гипофиза (инсулин, глюкагон, СТГ, ТТГ и другие). Одни регулируют углеводный обмен, увеличивая и понижая уровень сахара в крови, другие стимулируют рост клеток и деятельность щитовидной железы, третьи проводят регуляцию половых желез. Таким образом, все они регулируют физиологические функции. Эта их работа сводится либо к ингибированию, либо к активации систем ферментов.

    Белки фибриллярные

    Фибриллярные белки те, что имеют структуру в виде нити. Они не растворяются в воде и имеют массу молекулы очень большую, структура которой высокорегуляторная, она приходит в устойчивое состояние благодаря взаимодействиям между разными цепями полипептидов. Эти цепи находятся синхронно друг для друга на одной плоскости и создают так называемые фибриллы. К фибриллярным белкам относятся: кератины (волосы и иные роговые покровы), эластин (сосуды и легкие), коллаген (сухожилия и хрящи). Эти все белки выполняют в организме структурную функцию. Также сюда входит миозин (мышечное сокращение) и фибрин (свертывание крови). Этот вид белков выполняет опорные функции, которые придают прочности тканям. Таким образом, все типы фибриллярных белков выполняют незаменимую роль в анатомии и физиологии. Из них образуются защитные покровы человека, также они принимают участие в создании опорных элементов, поскольку входят в состав соединительной ткани, хрящей, сухожилий, костей и глубоких кожных слоев. В воде они не растворяются.

    Кератины

    К фибриллярным белкам относятся кератины (альфа и бета). Альфа-кератины представляют собой основную группу фибриллярных белков, из них формируются покровы, которые выполняют защитную функцию. Они представлены в сухом весе волос, ногтей, перьев, шерсти, панцирей и так далее. Разные белки имеют сходство в составе аминокислот, они содержат цистеин и имеют цепи полипептидов, которые располагаются одинаково. Бета-кератины содержат аланин и глицин, они входят в состав паутины и шелка. Таким образом, кератины бывают «твердыми» и «мягкими».

    В ходе возникновения различий между эпителиальными клетками, в процессе развития особи, они ороговевают, в них приостанавливается обмен веществ, наступает угасание клетки и она ороговевает. Клетки кожи вмещают кератин, он совместно с коллагеном и эластином образует влагонепроницаемый слой эпидермиса, кожа становится упругой и прочной. При натирании и давлении клетки вырабатывают кератин в огромных количествах с защитной целью. Вследствие этого появляются мозоли или наросты. Ороговевшие клетки кожи начинают беспрерывно отшелушиваться и заменяются новыми. Таким образом, бета-кератины играет большую роль для животного мира, так как представляют собой основной компонент рогов и клювов. Альфа-кератины характерны для организма человека, они являются составной частью волос, кожи и ногтей, а также входят в костный скелет, определяя его крепость.

    Коллаген

    Фибриллярные белки, в частности коллаген с эластином, являются компонентами соединительной ткани, они составляют основную долю хрящей, стенок сосудов, сухожилий и прочего. Коллаген представлен у позвоночных третьей частью всей массы белков. Его молекулы производят полимеры, которые называются коллагеновыми фибриллами. Они очень прочны, выдерживают огромную нагрузку и не растягиваются. Коллаген состоит из глицина, пролина и аланина, в нем нет цистеина и триптофана, а тирозин и метионин присутствуют здесь в малом количестве.

    Также большую роль в образовании фибрилл играют гидроксипролин и гидроксилизин. Изменения в строении коллагена приводят к развитию наследственных заболеваний. Коллагены очень прочны, они не растягиваются. Для каждой ткани присущи свои типы коллагенов. Этот белок выполняет множество функций:

    • защитную, характеризующуюся обеспечением прочности тканей и их защитой от травм;
    • опорную, обусловленную скреплением органов и формированием их форм;
    • восстановительную, характеризующуюся регенерацией на клеточном уровне.

    Также коллагены придают тканям эластичности, предотвращают развитие меланом кожи, участвуют в образовании оболочек клеток.

    Эластин

    Выше мы рассмотрели, какие белки относятся к фибриллярным. Еще сюда включают эластин, что имеет резиноподобные свойства. Его нити, которые находятся в легочной ткани, сосудистых стенках и связках, могут растягиваться во много раз больше своей обычной длины. После того, как нагрузка прекращает свое воздействие, они возвращаются в первичное положение. В составе эластина больше всего содержится пролина и лизина, гидроксилизина здесь нет. Таким образом, функции фибриллярных белков очевидны. Они играют большую роль в развития организма. Эластин обеспечивает растяжение и сжатие органов, артерий, сухожилий, кожи и прочего. Он помогает органам восстанавливать первоначальные размеры после растяжения. Если в организме человека недостает эластина, то у него образуются кардиоваскулярные изменения в виде аневризм, дефектов клапанов сердца и так далее.

    Сравнение глобулярных и фибриллярных белков

    Эти две группы белков разнятся между собой по форме молекул. Глобулярные белки имеют цепи полипептидов, что скручены очень плотно в овальные структуры. Фибриллярные белки имеют цепи полипептидов, которые находятся параллельно друг другу и образуют слой. По механическим свойствам ГБ не сжимаются и не распрямляются, а ФБ, наоборот, имеют такую способность. ГБ не растворяются в воде, а ФБ растворяются. Также эти белки разнятся по своим функциям. Первые выполняют функцию динамическую, а вторые – структурную. Глобулярные белки могут быть представлены в виде ферментов и антител, а также гемоглобина, инсулина и прочего. Примеры фибриллярных белков: коллаген, кератин, фиброин и прочие. Все эти виды белков незаменимы, недостаточное их количество в организме приводит к серьезным нарушениям и патологиям.

    Таким образом, глобулярные и фибриллярные белки выполняют незаменимую роль в нормальной жизнедеятельности организма позвоночных. Они обеспечивают деятельность органов, тканей, кожи и прочего, выполняют множество функций, необходимых для полноценного развития организма.

    fb.ru

    Фибриллярный белок: структура, примеры

    По особенности укладки в трехмерном пространстве различают две большие группы белков: глобулярные и фибриллярные. Большинство протеинов относится к первой фракции, которая соответствует типичной модели третичной структуры, описывающей аминокислотную цепь как сферический клубок с гидрофобным центром и гидрофильной поверхностью. Фибриллярные белки — это специфическая группа, характеризующаяся нитевидной формой молекул.

    Общая характеристика пространственной структуры белка

    В первоначальном виде синтезированный белок представляет собой линейную цепочку аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Однако на пути к конечной функциональной форме молекула претерпевает несколько стадий пространственной укладки за счет различных химических взаимодействий. Каждый этап формирования обозначен соответствующими структурами: первичной, вторичной, третичной и четвертичной (если имеется).

    Глобулярные белки характеризуются трехмерной пространственной конформацией, которая удерживается комплексом слабых химических связей (водородные, ионные, гидрофобные и т. д.). По форме молекула такого протеина напоминает сферический клубок.

    Полипептидные цепи фибриллярных белков формируют длинные волокна, которые состоят из повторяющихся элементов вторичной структуры. Устройство третичной конформации нитевидных протеинов по сравнению с глобулой значительно примитивнее, однако обеспечивает хорошую стабильность.

    Основные отличия нитевидных белков от сферических

    Кроме пространственной формы, фибриллярные белки отличаются от глобулярных по:

    • размеру;
    • растворимости;
    • функциям.

    Волокнистые протеины обычно крупнее сферических и представляют собой длинные стержни, сформированные из спиралей. В отличие от глобулярных белков, пространственная конформация фибриллярных обеспечивается за счет сильных водородных связей. По этой причине волокнистые протеины более стабильны и не так легко денатурируют, как сферические.

    В отличие от глобулярных белков, фибриллярные:

    • не растворяются в воде, а также слабых кислотах и основаниях;
    • растворимы в сильных щелочах и кислотах;
    • обладают свойствами растяжимости и сжатия;
    • характеризуются высокой устойчивостью к пищеварительным ферментам.

    Глобулярные белки построены из прямых участков вторичных структур, которые при соединении друг с другом резко меняют направление, формируя трехмерный клубок. Волокнистые протеины состоят из одного элемента, повторяющегося много раз.

    Особенности фибриллярных протеинов

    Разнообразие фибриллярных белков значительно меньше, чем глобулярных. Эта группа представляет собой специализированную фракцию протеинов, выполняющих преимущественно структурные функции. При этом фибриллярные белки работают на макроуровне, формируя крупные надмолекулярные комплексы.

    Волокнистые протеины были идентифицированы только у животных. Эти белки выполняют функцию опорных компонентов некоторых тканей. Такая биологическая роль предъявляет повышенные требования к прочности и упорядоченности построения молекул. По этой причине фибриллярная структура белка отличается большей стабильностью по сравнению с глобулой.

    Волокнистые протеины участвуют в формировании жестких структур, таких как:

    • соединительная ткань;
    • сухожилия;
    • мышечные волокна.

    Эти белки входят в состав различных покровных образований (эпидермис, волосы, шерсть и т. д.), выполняя защитные функции.

    В естественной физиологической среде фибриллярные белки не присутствуют в растворе. Однако, если искусственно смешать молекулы волокнистого протеина с водой, образуется очень вязкая масса.

    Примеры фибриллярных и глобулярных белков

    К глобулярным белкам можно отнести все протеины, растворенные в межклеточной и внутриклеточной средах, а также в плазме крови. Сюда относят ферменты, белковые гормоны, факторы транскрипции, иммуноглобулины и так далее. Классическим образцом глобулярного белка можно назвать гемоглобин.

    Сферические протеины выполняют множество функций, тогда как волокнистые — только структурную. Типичным примером фибриллярных белков являются коллаген, эластин и кератины. К группе волокнистых протеинов относят также фиброин, из которого состоит шелковая нить, и фибрин, формирующийся при полимеризации фибриногена в процессе свертывания крови.

    Коллаген — самый распространенный фибриллярный протеин многоклеточных животных. Он входит в состав соединительной ткани, обеспечивая ее прочность и эластические свойства. Этот белок присутствует в:

    • хрящах;
    • дерме;
    • сухожилиях;
    • органическом матриксе костей;
    • стенках сосудов;
    • органическом материале костной ткани.

    Коллаген состоит из трех аминокислотных цепей, скрученных в спираль и соединенных друг с другом ковалентными связями. Структурные единицы этого белка называются тропоколлагенами. Последние соединяются друг с другом концами, смещенными друг относительно друга на расстояние в 67 нанометров.

    В зависимости от локализации в организме различают 28 типов коллагена. У всех разновидностей обязательно присутствует хотя бы один домен с тройной спиралью. Коллаген составляет основу всех типов соединительной ткани. Структурные компоненты этого белка образуют очень прочные фибриллы, которые способны выдерживать значительные нагрузки.

    Коллаген выполняет опорные и защитные функции, а также обеспечивает эластичность тканей. Однако молекулы этого протеина не обладают способностью растягиваться. Резиноподобные свойства характерны для другого белка, также присутствующего в соединительных тканях, — эластина.

    Кератины

    Выделяют 2 основных разновидности кератинов: альфа и бета. В первую группу входят волокнистые белки, входящие в состав покровных образований позвоночных. Альфа-кератины составляют большую часть сухой массы:

    • эпидермиса;
    • волос и шерсти;
    • когтей и ногтей;
    • копыт, рогов, панцирей, игл и т. д.

    Иными словами, кератины альфа-группы являются структурной основной для формирования производных кожи. Бета-разновидность этого типа волокнистых белков входит в состав паутины и шелка. Эти кератины более мягкие.

    Жесткие белки альфа-группы выполняют защитные функции, а также обеспечивают прочность определенных анатомических частей (рога, копыта, клювы). За счет кератина происходит образование мозолей на поврежденной коже.

    Эластин

    Эластин — основной белковый компонент тканей, которые должны обладать высокими пластическими свойствами. Этот протеин входит в состав:

    • артерий;
    • легких;
    • стенок мочевого пузыря;
    • кожи;
    • эластичных связок;
    • хряща.

    Как и другие фибриллярные белки, эластин строится из элементарных повторяющихся единиц. В этом случае в их качестве выступают небольшие молекулы весом 65 килодальтон, которые сшиваются с образованием нерастворимого комплекса. Каждая структурная единица называется протоэластином.

    www.nastroy.net

    1.6. Особенности структурной организации фибриллярных белков

    Фибриллярные белки выполняют преимущественно структурные функции, участвуя в формировании цитоскелета и межклеточного матрикса. Они являются нерастворимыми в воде и не гидролизуются ферментами пищеварительного тракта большинства млекопитающих и человека. Фибриллярными белками являются коллаген, эластин,  и -кератины.

    Структурная организация фибриллярных белков имеет следующие особенности по сравнению с глобулярными белками.

    1.Для фибриллярных белков характерна асимметрия аминокислотного состава. Так в коллагене (белок межклеточного матрикса млекопитающихся, в больших количествах встречается в составе связок, сухожилий, сосудов, костной ткани и т.д.) около 30 аминокислотного состава приходится на глицин, 20 составляют остатки пролина и гидроксипролина и 10 аланина. Таким образом, на долю перечисленных аминокислот приходится 60 аминокислотного состава. В то же время некоторое аминокислоты в коллагене представлены в незначительном количестве или вообще отсутствуют.

    Кератин волос человека отличается высоким содержанием цистеина, на долю которого приходится 36.

    2.Указанная выше особенность определяет следующую: избыточное содержание некоторых аминокислот обусловливает формирование одинаковых или однотипных последовательностей. Так, полипептидная цепь коллагена содержит повторяющийся триплет ГлиХУ, где положение Х может быть занято любой аминокислотой, но чаще всего оно занято пролином. Положение У чаще всего занято гидрооксипролином.

    3.Наличие повторяющихся последовательностей обеспечивает формирование однообразного пространственного построения полипептидных цепей на всем их протяжении. Поэтому у фибриллярных белков трудно разграничить различные уровни структурной организации, т.е. вторичную, третичную, четвертичную структуры. Так, полипептидные цепи коллагена образуют спиральные структуры, а -кератина -слоистые структуры.

    4. Радикалы аминокислотных остатков в фибриллярных белках обращены наружу

    1.7. Физико- химические свойства белков Общая характеристика физико-химических свойств белков

    Физико-химические свойства белков обусловлены их структурной организацией (первичной, вторичной, третичной и, если таковая имеется, четвертичной структурой), а также находятся в зависимости от факторов внешней среды.

    1.Высокая молекулярная масса белков;

    2.Неисчерпаемое разнообразие конформации белков при строгой ее специфичности;

    3.Динамичность конформации белков;

    4.Гидратация и растворимость белков. Образование коллоидных растворов;

    5.Способность белка к ионизации;

    6.Способность радикалов аминокислотных остатков белков в процессе жизнедеятельности подвергаться различным химическим превращениям;

    7.Способность белков к специфическим взаимодействиям с другими веществами;

    8.Способность белков к денатурации и ренатурации;

    9.Способность белков давать цветные реакции, обусловленные наличием пептидной связи или определенным аминокислотным составом;

    10.Способность к гидролизу под действием кислот или ферментов

    1.Высокая молекулярная масса белков. Белки имеют молекулярную массу выше 6000 Да. Она зависит от величины коэффициента поликонденсации, а также от аминокислотного состава (т.к. масса аминокислот неодинакова) и наличия четвертичной структуры

    Высокая молекулярная масса белков обусловливает их неспособность проходить через полупроницаемые мембраны, что используется в конструкции аппарата искусственная почка У больных хронической почечной недостаточностью не образуется моча и не происходит удаление низкомолекулярных продуктов обмена. Для того чтобы предотвратить отравление они периодически должны подвергаться гемодиализу, благодаря которому из крови удаляются низкомолекулярные соединения, и сохраняется основной набор белков крови.

    Это свойство используется также для выделения и очистки белков путем гель-фильтрации.

    2.Неисчерпаемое многообразие конформации белков при строгой ее специфичности. Поразительная особенность белков состоит в том, что каждый из них имеет четко определенную, присущую только ему трехмерную структуру. Будучи развернутыми или уложенными случайным образом, полипептидные цепи лишены биологической активности. Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т.е. пространственным расположением атомов, которое формирует своеобразный рельеф поверхности молекулы белка. Конформация определяется первичной структурой белка, изменение которой приводит к нарушению нативной конформации белка и, следовательно, изменению его функциональных свойств. Характер этих изменений не всегда возможно предсказать.

    3.Динамичность конформации белков. Конформация белка в целом и отдельных участков его поверхности не остается неизменной и характеризуется динамичностью. Важнейшим условием реализации этого свойства является стабилизация структуры белка множеством слабых связей. Динамичность конформации является не столько следствием, сколько важнейшим условием проявления функциональной активности белков. Так, в момент присоединения первой молекулы кислорода к гемоглобину происходит изменение взаимного расположения  и -цепей в молекуле гемоглобина. Это облегчает присоединение последующих 3 молекул кислорода. Активный центр фермента имеет лишь общее стерическое соответствие со своим субстратом. В ходе взаимодействия фермента и субстрата происходят конформационные изменения в молекуле фермента, за счет которых достигается полное соответствие конформации связывающего участка фермента и субстрата.

    4.Гидратация и растворимость белков. Большинство глобулярных белков относятся к гидрофильным веществам, хорошо растворяющимся в воде. Это свойство обусловлено расположенными на поверхности белка группами, способными гидратироваться. Под гидратацией понимается связывание диполей воды с ионными и полярными группами белка, такими как -СОО , -NН3+, -СОNh3 , -OH, -SH , в результате чего образуется гидратная оболочка белков (рис. 1.3). Благодаря этому каждая молекула белка покрывается несколькими молекулярными слоями воды, т.е. одна молекула белка отделена от другой слоем воды и находится в состоянии истинного раствора. Растворимость белков в воде возрастает при добавлении небольших количеств нейтральных солей (сульфат аммония, сульфат натрия, сульфат магния). Небольшие концентрации солей увеличивают степень диссоциации ионизированных групп, экранируют заряженные группы белка и тем самым уменьшают белокбелковое взаимодействие. Высокие концентрации нейтральных солей, напротив, осаждают белки из водных растворов, т.к. при больших концентрациях соли оттягивают на себя от молекул белка молекулы воды, т.е. лишают белок его гидратной оболочки. Так как, степень диссоциации ионогенных групп белка определяет возможности гидратации белка они хуже растворяются при рН равной его изоэлектрической точке (ИЭТ).

    Факторами стабилизации белков в растворе являются наличие заряда поверхности белковой молекулы, броуновское движение молекул.

    При добавлении в раствор белка органических растворителей вследствие уменьшения диэлектрической постоянной и уменьшения степени гидратации белков происходит их агрегация и выпадение в осадок.

    Белковые растворы не являются типичными коллоидными растворами, т.к. белки диспергированы до единичных молекул и образуют гомогенный раствор. Сходство белковых и коллоидных растворов основано на том, что молекулы белков имеют размеры, приближающиеся к размеру мицелл коллоидного раствора. Растворы белков при определенных условиях могут терять текучесть и образовывать гели, возникающие в результате объединения молекул в виде сетки, внутреннее пространство которой заполнено растворителем. В виде гелей белки находятся в хрусталике глаза, гели образуются при сквашивании молока, при подготовке растений к зимнему периоду происходит переход части белков в гелеобразное состояние.

    Рис.1.3 Образование гидратной (сольватной) оболочки белков

    Благодаря гидрофильным и гидрофобным группировкам, белки могут влиять на растворимость других веществ, выступая в роли эмульгаторов. Например, как эмульсию можно рассматривать молоко, представляющее собой эмульгированные казеиногеном капельки жира в воде. Одной из причин образования мочевых и желчных камней может быть недостаток муцинов  слизистых гликопротеинов, обволакивающих микрочастицы и способствующих тем самым выведению их из организма.

    5.Ионизация белка и зависимость заряда от рН среды. Благодаря наличию в своем составе свободных амино и карбоксильных групп белки являются полиэлектролитами (амфотерными электролитами). Белки в растворах находятся преимущественно в виде биполярных ионов (цвиттерионов, амфионов). При этом свободные карбоксильные группы белков оказываются диссоциированными (_-СОО-), а свободные аминогруппы оказываются протонироваными (-NН3+). Таким образом, ионизация белков является следствием диссоциации свободных карбоксильных групп и протонирования свободных аминогрупп (рис.1.4 )

    В свою очередь степень ионизации (а значит и знак, и величина заряда) зависит от рН среды.

    катион амфион анион

    рН7 рН7

    Рис.1.4. Схема ионизации белков

    Значение рН, при котором число положительных зарядов равно числу отрицательных зарядов, называется изоэлектрической точкой данного белка. В растворах с рН ниже изоэлектрической точки белок приобретает положительный заряд, а выше ИЭТ отрицательный. В ИЭТ точке белки наиболее неустойчивы. Это может быть использовано для разделения белков. Белки с ИЭТ в области кислых значений рН характеризуются преобладанием кислых аминокислот ( ГЛУ и АСП ). ИЭТ белка выше 7 указывает на преобладание в составе белка основных аминокислот ( АРГ, ЛИЗ, ГИС).

    6.Способность радикалов аминокислот в процессе жизнедеятельности подвергаться различным превращениям. В некоторых белках после сборки их полипептидных цепей происходит химическая модификация радикалов некоторых аминокислот с образованием минорных аминокислот. Так, некоторые белковые факторы системы свертывания крови подвергаются гамма-карбоксилированию поверхностно расположенных остатков глутамата. В результате карбоксилирования они приобретают способность связываться с ионами кальция и проявлять свойства фактора свертывания крови.

    7.Способность белков к специфическим взаимодействиям с другими веществами основана на том, что связывающий участок белка и взаимодействующее с ним вещество являются комплиментарными друг другу За счет этого достигается безошибочность взаимодействия белков со своим лигандом при условии, что одновременно в клетке происходят миллионы реакций.

    8. Способность белков к денатурации. Под денатурацией белка понимают нарушение нативной конформации белковой молекулы, приводящее к уменьшению или полной потере ее растворимости, изменению других физико-химических свойств, утрате специфической биологической активности. Денатурация не сопровождается разрывом пептидных связей и нарушением первичной структуры белка. Происходит расщепление дисульфидных мостиков, гидрофобных, ионных, водородных связей. В результате нарушается третичная структура и в значительной мере вторичная. Денатурацию белка вызывают как физические, так и химические факторы. К физическим денатурирующим факторам относятся: нагревание, ультрафиолетовый свет, высокое давление, механические воздействия, ультразвук. К химическим факторам денатурации относятся: тяжелые металлы, органические растворители, минеральные и органические кислоты, экстремальные значения рН, ионные детергенты.

    Можно выделить следующие фазы денатурации: вначале при воздействии денатурирующего агента происходит ослабление внутренних связей, стабилизирующих белковую молекулу, плотность укладки полипептидных цепей уменьшается, внутрь молекулы белка могут проникать молекулы воды  это стадия рыхлого клубка, затем происходит полное развертывание полипептидной цепи белка- это стадия нити, в последующем полипептидная цепь укладывается в пространстве случайным образом, наступает стадия случайного клубка.

    Денатурированный белок легче подвергается ферментативному гидролизу, поэтому термические способы обработки пищи способствуют лучшему усвоению пищевых белков. Во многих случаях денатурация является необратимым процессом (белки сваренного яйца). В некоторых случаях при медленном возвращении белка к оптимальным условиям (например, уменьшении концентрации мочевины) возможна его ренатурация. Ренатурация белков в живых организмах не описана. По-видимому, это связано с тем, что денатурированный белок легко расщепляется протеолитическими ферментами.

    studfiles.net


    Смотрите также